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Módulo 4: Estructura de las proteínas - Biología


  • Módulo 4.1: Estructura de las proteínas
    Las propiedades físicas y químicas de los 20 aminoácidos naturales diferentes dictan la forma de la proteína y sus interacciones con su entorno. Ciertas secuencias cortas de aminoácidos en la proteína también dictan dónde reside la proteína en la célula. Las proteínas se componen de cientos a miles de aminoácidos. Como puede imaginar, el plegamiento de proteínas es un proceso complicado y existen muchas formas potenciales debido a la gran cantidad de combinaciones de aminoácidos.
  • Módulo 4.2: Estructura primaria
    Una proteína está compuesta de aminoácidos unidos en un orden lineal. Este nivel básico de estructura proteica se denomina estructura primaria y se deriva de la formación de enlaces peptídicos entre los aminoácidos individuales. Cada aminoácido del polímero lineal se denomina residuo. El orden o secuencia de los aminoácidos se determina mediante la información codificada en los genes de la célula.
  • Módulo 4.3: Estructura secundaria
    Antes de discutir la estructura secundaria, es importante apreciar la plasticidad conformacional de las proteínas. Cada residuo en un polipéptido tiene tres enlaces que conectan átomos de la cadena principal que son potencialmente libres de rotar. La conformación de los átomos involucrados en estos enlaces describe la estructura secundaria de la proteína. El ángulo de rotación alrededor de un enlace se denomina ángulo de torsión. Un ángulo de torsión define la orientación relativa de cuatro átomos en el espacio y el ángulo entre 2 planos.
  • Módulo 4.4: Estructura terciaria y estabilidad de las proteínas
    El despliegue de proteínas implica la conversión del estado nativo altamente ordenado (plegado) a un estado desplegado (desnaturalizado). Durante el proceso de despliegue, la estructura primaria (por ejemplo, enlaces covalentes) de la proteína no cambia. El estado plegado generalmente tiene una estructura terciaria única, bien definida y única con una fracción significativa de aminoácidos enterrados en el núcleo de la proteína, secuestrados del solvente. Todas las cadenas laterales de aminoácidos estarán expuestas al disolvente en estado desplegado.

Módulo 4: Estructura de proteínas - Biología

Como se discutió anteriormente, la forma de una proteína es fundamental para su función. Para comprender cómo la proteína adquiere su forma o conformación final, debemos comprender los cuatro niveles de estructura de la proteína: primario, secundario, terciario y cuaternario (Figura 2).

La secuencia única y el número de aminoácidos en una cadena polipeptídica es su estructura primaria. La secuencia única de cada proteína está determinada en última instancia por el gen que codifica la proteína. Cualquier cambio en la secuencia del gen puede llevar a que se agregue un aminoácido diferente a la cadena polipeptídica, provocando un cambio en la estructura y función de la proteína. En la anemia de células falciformes, la cadena β de hemoglobina tiene una sustitución de un solo aminoácido, lo que provoca un cambio tanto en la estructura como en la función de la proteína. Lo más notable de considerar es que una molécula de hemoglobina está formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta, cada una de las cuales consta de unos 150 aminoácidos. La molécula, por tanto, tiene unos 600 aminoácidos. La diferencia estructural entre una molécula de hemoglobina normal y una molécula de células falciformes, que reduce drásticamente la esperanza de vida, es un solo aminoácido de los 600.

Figura 1. En este frotis de sangre, visualizado con un aumento de 535x mediante microscopía de campo brillante, las células falciformes tienen forma de media luna, mientras que las células normales tienen forma de disco. (crédito: modificación del trabajo de Ed Uthman, datos de barra de escala de Matt Russell)

Debido a este cambio de un aminoácido en la cadena, los glóbulos rojos normalmente bicóncavos, o en forma de disco, adoptan una forma de media luna o "hoz", que obstruye las arterias. Esto puede provocar una gran cantidad de problemas de salud graves, como dificultad para respirar, mareos, dolores de cabeza y dolor abdominal para quienes padecen esta enfermedad.

Los patrones de plegamiento resultantes de interacciones entre las porciones de aminoácidos que no pertenecen al grupo R dan lugar a la estructura secundaria de la proteína. Las más comunes son las estructuras de láminas plegadas en hélice alfa (α) y beta (β). Ambas estructuras se mantienen en forma mediante enlaces de hidrógeno. En la hélice alfa, los enlaces se forman entre cada cuatro aminoácidos y provocan un giro en la cadena de aminoácidos.

En la hoja con pliegues β, los "pliegues" están formados por enlaces de hidrógeno entre átomos en la columna vertebral de la cadena polipeptídica. Los grupos R están unidos a los carbones y se extienden por encima y por debajo de los pliegues del pliegue. Los segmentos plegados se alinean paralelos entre sí y se forman enlaces de hidrógeno entre los mismos pares de átomos en cada uno de los aminoácidos alineados. Las estructuras de láminas plegadas en hélice α y β se encuentran en muchas proteínas globulares y fibrosas.

La estructura tridimensional única de un polipéptido se conoce como su estructura terciaria. Esta estructura es causada por interacciones químicas entre varios aminoácidos y regiones del polipéptido. Principalmente, las interacciones entre los grupos R crean la compleja estructura terciaria tridimensional de una proteína. Puede haber enlaces iónicos formados entre grupos R en diferentes aminoácidos, o enlaces de hidrógeno más allá de los involucrados en la estructura secundaria. Cuando tiene lugar el plegamiento de la proteína, los grupos R hidrófobos de los aminoácidos apolares se encuentran en el interior de la proteína, mientras que los grupos R hidrófilos se encuentran en el exterior. Los primeros tipos de interacciones también se conocen como interacciones hidrofóbicas.

En la naturaleza, algunas proteínas se forman a partir de varios polipéptidos, también conocidos como subunidades, y la interacción de estas subunidades forma la Estructura cuaternaria. Las interacciones débiles entre las subunidades ayudan a estabilizar la estructura general. Por ejemplo, la hemoglobina es una combinación de cuatro subunidades polipeptídicas.

Cada proteína tiene su propia secuencia y forma únicas que se mantienen unidas por interacciones químicas. Si la proteína está sujeta a cambios de temperatura, pH o exposición a sustancias químicas, la estructura de la proteína puede cambiar y perder su forma en lo que se conoce como desnaturalización como se discutió anteriormente. La desnaturalización es a menudo reversible porque la estructura primaria se conserva si se elimina el agente desnaturalizante, lo que permite que la proteína reanude su función. A veces, la desnaturalización es irreversible y conduce a una pérdida de función. Un ejemplo de desnaturalización de proteínas se puede ver cuando se fríe o se hierve un huevo. La proteína de albúmina en la clara de huevo líquida se desnaturaliza cuando se coloca en una sartén caliente, cambiando de una sustancia transparente a una sustancia blanca opaca. No todas las proteínas se desnaturalizan a altas temperaturas, por ejemplo, las bacterias que sobreviven en aguas termales tienen proteínas que están adaptadas para funcionar a esas temperaturas.

Los cuatro niveles de estructura proteica (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) se ilustran en la Figura 2.

Figura 2. Los cuatro niveles de estructura proteica se pueden observar en estas ilustraciones. (crédito: modificación del trabajo del Instituto Nacional de Investigación del Genoma Humano)


Esta es la Parte A, Expresión de proteínas, en el tema del módulo Técnicas de proteínas. Esta parte del tema tiene dos secciones para revisar: Tutorial de contenido y animaciones de amplificador.

Haga clic en el siguiente enlace para visitar el Centro de aprendizaje de ciencias genéticas de la Universidad de Utah:

Una vez que esté en la página web de ADN a proteína, vea el lado derecho de la pantalla donde dice “Proteínas”. Haga clic en el Tour lo básico, ¿Qué es una proteína? para revisar alguna información general sobre el papel y la producción de proteínas en el cuerpo humano. Cuando haya terminado el Tour de los conceptos básicos, haga clic en la sección Exploración interactiva debajo para ver la siguiente animación, "Probar la actividad de la neurofibromina en una celda". La actividad animada le permite ver cómo la división celular normal puede verse afectada por una mutación proteica. En la actividad aprenderás sobre el gen NF1 que codifica la proteína neurofibromina y cómo interactúa y regula la función de la proteína Ras que promueve la división celular.

Descripción general de los sistemas de expresión de proteínas: flujo de trabajo (Invitrogen)

El siguiente diagrama de flujo ha sido diseñado por la compañía Invitrogen y proporciona un resumen del flujo de trabajo involucrado en el uso de un sistema de expresión de proteínas para estudiar y validar la función y expresión de proteínas. Muchas de las técnicas que se muestran en el diagrama de flujo para la preparación de muestras, separación de proteínas, caracterización de proteínas y validación funcional se explorarán en los subconjuntos de módulos de proteínas by c.

Referencia: Invitrogen (www.invitrogen.com, página HTML) “La expresión de proteínas permite el análisis de la estructura y función de las proteínas. El uso de proteínas recombinantes varía ampliamente, desde estudios funcionales in vivo hasta producción a gran escala para estudios estructurales y terapéuticos. Usar el mejor sistema de expresión para su proteína y aplicación es la clave de su éxito. La solubilidad, la funcionalidad, la velocidad y el rendimiento son a menudo los factores más importantes a considerar al elegir un sistema de expresión. Invitrogen ofrece una amplia variedad de sistemas de expresión, por lo que se asegurará de encontrar uno que satisfaga sus necesidades. La siguiente tabla destaca las características de los hosts de expresiones más populares. “(Invitrogen) El segundo diagrama de flujo que se proporciona a continuación también fue diseñado por Invitrogen y organiza los diversos tipos de sistemas de expresión de proteínas y vectores que pueden usarse in vitro e in vivo para estudiar la función y expresión de proteínas. Como puede ver, los siguientes huéspedes abarcan una amplia gama de organismos que incluyen sistemas tanto procarióticos como eucarióticos.

  • Cribado rápido de expresión
  • Proteínas tóxicas
  • Incorporación de marcadores o aminoácidos no naturales.
  • Ensayos funcionales
  • Interacciones proteicas
  • Expresión rápida directamente del plásmido
  • Sistema abierto & # 8211 añada fácilmente componentes para mejorar la solubilidad o la funcionalidad
  • Formato simple
  • Escalable
  • Compatible con la clonación de Gateway®
  • Rendimientos de expresión superiores a 3 mg
  • Análisis estructural
  • Generación de anticuerpos
  • Ensayos funcionales
  • Interacciones proteicas
  • Escalable
  • Bajo costo
  • Condiciones de cultivo simples
  • Compatible con la clonación de Gayteway®
  • Solubilidad proteica
  • Modificaciones postraduccionales mínimas
  • Puede ser difícil expresar proteínas de mamíferos funcionales.
  • Análisis estructural
  • Generación de anticuerpos
  • Ensayos funcionales
  • Interacciones proteicas
  • Procesamiento de proteínas eucariotas
  • Escalable hasta fermentación (gramos por litro)
  • Requisitos de medios simples
  • Fermentación requerida para rendimientos muy altos.
  • Las condiciones de crecimiento pueden requerir optimización
  • Ensayos funcionales
  • Análisis estructural
  • Generación de anticuerpos
  • Modificaciones postraduccionales similares a los sistemas de mamíferos
  • Mayor rendimiento que los sistemas de mamíferos
  • Compatible con la clonación de Gateway®
  • Condiciones de cultivo más exigentes
  • Ensayos funcionales
  • Interacciones de proteínas
  • Generación de anticuerpos
  • Nivel más alto de modificaciones postraduccionales correctas
  • Mayor probabilidad de obtener proteínas humanas completamente funcionales
  • Compatible con la clonación de Gateway®
  • Los rendimientos de multimilligramo por litro solo son posibles en cultivos en suspensión
  • Condiciones de cultivo más exigentes

Referencia: Invitrogen (www.invitrogen.com, página HTML)


Recursos de biología molecular

Durante la instalación del laboratorio, lea la carta del Dr. Berkowitz a los niños. Presento la parte del laboratorio de doblado de papel sin relacionarla con las actividades en las que hemos estado trabajando en clase. Luego, después del laboratorio, unimos las ideas en una discusión en clase. Es importante animar a los estudiantes a trabajar por su cuenta para crear el pájaro. Esto evitará que los estudiantes con el paso ayuden a los que no lo han hecho.

laboratorio 30-40 minutos

Durante el laboratorio, los estudiantes trabajarán en sus direcciones de plegado. Tienen dificultad para seguir las instrucciones (específicamente los pasos 3 y 5 y 8 y 9) y buscarán ayuda. Trate de ayudarlos un poco, pero no mucho. Obviamente, la mitad de tu clase tendrá más problemas que los demás. Descubrirá que ayudar con moderación, pero animarlos, los mantiene trabajando. Los estudiantes realmente parecen disfrutar el aspecto & ldquonon lab & rdquo de esta actividad.

Postlab 10 minutos de limpieza

Durante el laboratorio posterior, analice los problemas que las personas han tenido durante el laboratorio. El tema de los problemas de plegado tiende a dominar la discusión. Ahora es un buen momento para que los estudiantes sepan que han estado trabajando con dos conjuntos de direcciones diferentes. Esto abre una discusión sobre la mutación y sus efectos sobre el producto proteico y la función rsquos en el organismo.


Unidad 2: Química biológica

  • Módulo 2: Átomos, grupos funcionales y agua
    • Después de profundizar en la agrupación funcional de moléculas, los estudiantes podrán identificar diferentes grupos funcionales y caracterizar cada uno, por categoría (es decir, polar, no polar, neutral o cargado).
    • Definir un búfer y su utilidad para el sistema biológico.
    • Defina un enlace de hidrógeno y dibuje posibles enlaces de hidrógeno entre dos moléculas apropiadas.
    • Defina y dibuje la estructura de un enlace de hidrógeno entre dos moléculas apropiadas.
    • Definir y dibujar la estructura de un enlace de hidrógeno entre dos moléculas apropiadas.
    • Describe un caso de bioselectividad resultante de la estructura y unión del carbono.
    • Describe cómo el agua, como solvente, amortigua la estructura de los iones en solución.
    • Describir las propiedades del agua que la hacen más adecuada para sustentar los sistemas vivos.
    • Describe la diferencia entre enlaces covalentes y no covalentes.
    • Describe la energía asociada con la ruptura de enlaces covalentes y no covalentes.
    • Describe el efecto hidrofóbico y su importancia en los sistemas biológicos.
    • Describe las propiedades del agua que son críticas para el sustento de los sistemas vivos.
    • Describe los resultados del efecto hidrofóbico, que es la interacción de moléculas hidrofóbicas con exclusión del agua.
    • Determine la carga de los grupos funcionales a un nivel de pH dado.
    • Determine el número total de enlaces de hidrógeno posibles de un átomo electronegativo dado.
    • Distinga entre un electrolito fuerte y un electrolito débil.
    • Explica la estructura básica de una molécula de agua y cómo puede formar una estructura tridimensional.
    • Explica la importancia de tener átomos electronegativos en una molécula.
    • Identificar diferentes grupos funcionales y caracterizar cada uno por categoría (es decir, polar / no polar, cargado / no cargado).
    • Identificar los átomos electronegativos que se encuentran en los sistemas biológicos.
    • Identifica el átomo más electronegativo al comparar dos átomos.
    • Enumere al menos 4 de los principales oligoelementos que se encuentran en las células y el estado iónico en el que existen de forma natural.
    • Enumere los átomos (elementos) que se encuentran en los sistemas biológicos que son más importantes para la vida, incluidos los átomos y oligoelementos más comunes.
    • Enumere los seis átomos principales que se encuentran en la composición de los sistemas biológicos y describa las propiedades que los hacen esenciales para la vida.
    • Reconocer y describir un enlace covalente e iónico estructuralmente.
    • Reconocer y describir un enlace covalente y fuerzas intermoleculares (un enlace iónico, un enlace de hidrógeno y las interacciones de van der Waals) tanto estructural como energéticamente.
    • Reconocer y describir un enlace covalente, iónico y de hidrógeno, tanto estructural como energéticamente.
    • Defina un electrolito débil y escriba una expresión para la constante de equilibrio.
    • Describe la dinámica del equilibrio.
    • Describe la relación entre el pH y la concentración de protones.
    • Distinguir los ácidos de las bases y explicar su relación con la disociación ácida.
    • Explique la relación entre la concentración de ácido y la base conjugada en equilibrio.
    • Al completar esta revisión, los estudiantes podrán describir el significado de Ka y pKa, y explicar la relación entre ellos.
    • Después de examinar las moléculas de carbohidratos, los estudiantes podrán describir las tres funciones principales de los carbohidratos.
    • Caracterizar los grupos funcionales en carbohidratos.
    • Defina un enlace glicosídico y la relación entre condensación e hidrólisis.
    • Definir los criterios para la formación de un enlace glicosídico.
    • Describe la condensación y la hidrólisis.
    • Describe los carbonos anoméricos de la forma hemiacetal de los carbohidratos.
    • Designe funciones para los mono-, di- y polisacáridos, dados en el texto.
    • Distinga la aldosa (aldehídos) de las cetosas (cetonas).
    • Distinguir y describir las diferencias entre la pared celular vegetal y la pared celular bacteriana.
    • Distinga entre una aldosa y una cetosa.
    • Distinguir las diferencias estructurales características entre los homopolisacáridos.
    • Distinguir estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
    • Distinguir y caracterizar las diferencias entre celulosa, almidón y glucógeno.
    • Explica la hélice alfa y las estructuras beta.
    • Explique por qué todos los aminoácidos son el isómero L y por qué no lo es la glicina.
    • Explique por qué los carbohidratos son adecuados para las funciones de señalización y reconocimiento celular.
    • Identifica un enlace glicosídico.
    • Identificar y describir características de las moléculas marcadas.
    • Identificar centros asimétricos (quirales).
    • Identifique los enantiómeros de todos los carbohidratos como D.
    • Identificar la estructura básica de todos los aminoácidos.
    • Identificar las moléculas: gliceraldehído, dihidroxiacetona, ribosa, glucosa, galactosa y fructosa.
    • Identificar qué esteroides de carbohidratos se encuentran en la naturaleza.
    • Ilustre los diferentes tipos de enlaces responsables de mantener unida la estructura terciaria de la proteína.
    • Coloque cualquier aminoácido en una de las cuatro categorías de propiedades, según la estructura de su cadena lateral.
    • Reconozca un péptido (enlace amida) y enumere sus propiedades estructurales.
    • Reconocer la orientación alfa y beta del hidroxilo en el carbono anomérico.
    • Reconocer y describir la estructura y función de la sacarosa, lactosa, celulosa, glucógeno, amilosa, amilopectina y almidón.
    • Reconocer el carbono anomérico en la forma hemiacetal de los carbohidratos.
    • Clasifique las cadenas laterales de aminoácidos según la polaridad y la ionización.
    • Definir y describir la estructura primaria de una proteína.
    • Defina la fuerza impulsora para el plegamiento de un polipéptido en agua y en un disolvente no polar.
    • Defina las propiedades estructurales de un enlace peptídico que limitará el plegamiento de una proteína.
    • Describe cómo una estructura cuaternaria es dinámica.
    • Describe ejemplos específicos de estructura secundaria en detalle.
    • Describa las restricciones estructurales específicas que caracterizan la estructura secundaria.
    • Describe dominios estructurales.
    • Describe el enlace involucrado en el plegamiento de proteínas.
    • Describe el tipo de reacción responsable de la formación y degradación del enlace peptídico.
    • Describe qué es necesario para formar una estructura cuaternaria.
    • Explica cómo la estructura primaria define la estructura final de una proteína.
    • Explique los posibles enlaces covalentes en la estabilización de una estructura terciaria.
    • Explique por qué la mayoría de los aminoácidos naturales son los isómeros L y por qué no lo es la glicina.
    • Dé al menos un ejemplo de estructura cuaternaria.
    • Identificar y dibujar enlaces de hidrógeno entre enlaces peptídicos.
    • Identificar la estructura básica de los aminoácidos.
    • Identificar los grupos funcionales implicados en la formación de un enlace peptídico.
    • Definir la energía de activación y el efecto que tiene una enzima sobre ella.
    • Defina la unión de equilibrio y describa cómo es dinámica.
    • Describe cómo el pH afecta la cinética de las enzimas.
    • Describe cómo la temperatura afecta la cinética de las enzimas.
    • Describe el efecto de cambiar la concentración de ligando en un equilibrio.
    • Describe la reacción general de una reacción catalizada por enzimas.
    • Describa las interacciones que estabilizan el complejo proteína-ligando.
    • Discernir la diferencia entre un ligando y un sustrato.
    • Dibuja una gráfica de unión en equilibrio.
    • Explique los paralelismos entre la unión proteína-ligando y la disociación débil de electrolitos.
    • Explique qué sucede antes y después de la formación del complejo ES.
    • Explique e ilustre gráficamente el efecto de cada tipo de inhibidor en un gráfico de velocidad frente a concentración de sustrato: a) no competitivo yb) competitivo.
    • Representar gráficamente la relación, entre cada uno de los siguientes, para una reacción catalizada por enzima: 1) velocidad y concentración de sustrato 2) velocidad y concentración de enzima 3) velocidad y pH y 4) velocidad y temperatura.
    • Reconocer y describir la unión reversible de proteínas con sus ligandos.
    • Al completar este tema, los estudiantes podrán reconocer y describir la unión reversible de proteínas con sus ligandos.
    • Módulo 7: Lípidos y membranas
      • Definir el carácter anfipático de un fosfolípido y un glicolípido.
      • Definir las funciones de cada una de las clases de lípidos.
      • Describir y diagramar los rasgos característicos de la membrana de mosaico fluido.
      • Describe e identifica la diferencia entre un liposoma y una micela.
      • Explique cómo las diferentes características estructurales de los ácidos grasos influyen en su papel en los fosfolípidos y las grasas.
      • Nombrar e identificar los enlaces éster entre los ácidos grasos y el glicerol y el glicerol y el fosfato.
      • Caracterizar los cambios ambientales necesarios para permitir el reciclaje de intermediarios en la endocitosis mediada por receptores.
      • Describe un conjunto de criterios para el transporte selectivo de una molécula dada para que pase a través de un canal de membrana.
      • Describe una fuente típica de energía (ejemplos generales y específicos).
      • Describe cómo se genera la presión osmótica y qué condiciones son necesarias para crear una presión osmótica alta en una célula.
      • Describe la diferencia entre endocitosis general y transducción de proteínas.
      • Describir los factores que afectan la difusión simple.
      • Describe el destino de una molécula introducida en una célula por endocitosis mediada por receptores.
      • Describe el destino del material que sufre endocitosis.
      • Describe las características estructurales generales de una proteína de transporte de membrana.
      • Describe las diferencias de soluto entre soluciones isotónicas, hipertónicas e hipotónicas.
      • Describir la dirección espontánea del movimiento de moléculas.
      • Describa las características estructurales y químicas de un & # 8216facilitador & # 8217 típico.
      • Describe por qué el proceso requiere energía.
      • Sepa cómo la endocitosis mediada por receptores difiere de la transducción de proteínas.
      • Distinguir entre difusión facilitada y transporte activo.
      • Distinga entre difusión simple y difusión facilitada.
      • Distinguir los mecanismos de uniports, symports y antiports.
      • Explique en qué se diferencia la endocitosis mediada por receptores de la fagocitosis.
      • Explica el efecto de una solución isotónica, hipertónica e hipotónica en la forma de una célula.
      • Explica la diferencia entre pinocitosis y fagocitosis.
      • Explique por qué la descripción de la ósmosis enfatiza los cambios de solvente.
      • Explique cómo la superficie interior de la vesícula endocítica es la misma que la superficie exterior de la célula y por qué es importante para la célula.

      Unidad 4: Bases de la biología molecular

      • Módulo 10: Replicación del ADN
        • Caracterizar la dirección de la síntesis de ADN.
        • Describe un método de edición que tiene lugar durante la síntesis de ADN.
        • Describe la formación del complejo abierto en el origen de la replicación.
        • Describe el proceso de conectar los fragmentos de Okazaki en una hebra continua de ADN.
        • Describe los resultados de la replicación semiconservadora.
        • Diferenciar los múltiples orígenes de replicación que se utilizan para reducir el tiempo de replicación de los cromosomas eucariotas.
        • Analice cómo se utiliza la unión competitiva en la secuenciación de ADN mediante didesoxi-NTP.
        • Distinguir la diferencia entre síntesis de ADN continua y discontinua.
        • Explique cómo se establece el sustrato apropiado para la ADN polimerasa en la horquilla de replicación.
        • Explique cómo se define la longitud del ADN amplificado durante la PCR.
        • Explique los requisitos de sustrato para la síntesis de ADN mediante la ADN polimerasa.
        • Explique por qué se forman fragmentos de Okazaki en la hebra rezagada.
        • Especifique cómo la telomerasa usa las reglas para la síntesis de ADN para superar el acortamiento del cromosoma.
        • Describe una modificación postranscripcional que tiene lugar con cada una de las clases de productos de transcripción.
        • Describe la diferencia entre un operón eucariota y procariota.
        • Describir las diferencias entre los requisitos de sustrato para la ADN polimerasa y la ARN polimerasa.
        • Describir el proceso de empalme de ARN, incluido el empalme, intrones, exones y lariats.
        • Describa el papel de la cola 5 & # 8242-cap y la cola 3 & # 8242-polyA en el funcionamiento del ARNm.
        • Describir las similitudes entre el funcionamiento de la ADN plimerasa y la ARN polimerasa.
        • Describir los pasos en el proceso de transcripción (síntesis de ARN) comenzando con la unión de la ARN polimerasa al promotor y terminando con la liberación de polimerasa del terminador.
        • Describa dónde está la información (señal) para empalmar y por qué podría conducir a empalmes alternativos.
        • Explique la diferencia entre un promotor débil y uno fuerte, incluyendo la base de la diferencia en & # 8220strength & # 8221 del promotor.
        • Nombrar los productos de la transcripción y diferenciarlos de los demás.
        • Define el código genético.
        • Defina el papel de cada molécula de ARN utilizada en la traducción.
        • Describe el proceso de traducción como un proceso por pasos.
        • Describa qué modificación postranscripcional debe tener lugar antes de la traducción.
        • Distinguir entre traducción procariota y eucariota.
        • Dibuje correctamente el enlace de hidrógeno entre las bases de ADN y ARN.
        • Identificar correctamente y nombrar específicamente todos los nucleótidos.
        • Defina qué tipo de hélice describe el ADN y el ARN.
        • Describe 3 características estructurales comunes de las cadenas principales de polímero de ADN / ARN.
        • Describe los criterios para determinar la estructura más estable entre dos moléculas de ADN, dos moléculas de ARN, entre una molécula de ADN y una de ARN.
        • Describe la diferencia e identifica la diferencia entre un nucleótido y un nucleósido.
        • Describe el enlace de hidrógeno que existe entre pares de bases complementarios en el ADN y el ARN.
        • Describir las principales características de la doble hélice de B-DNA.
        • Describe las diferencias estructurales entre la hélice A y la hélice B.
        • Describe por qué los pares de bases AT y AU son más débiles que los pares de bases GC.
        • Describe por qué las purinas siempre se combinan con pirimidinas para formar las estructuras helicoidales de ADN y ARN.
        • Explique la principal diferencia entre las estructuras de la columna vertebral de ADN y ARN.
        • Dé dos ejemplos de bioselectividad en la formación del esqueleto del ARN o del ADN.
        • Identifica un enlace fosfodiéster.
        • Identificar el apareamiento de bases correcto entre las bases de ADN y ARN.
        • Identifica la diferencia entre una purina y pirimidina.
        • Identificar la estructura de cada una de las bases nitrogenadas: A, T, G, C, U.
        • Identificar qué bases se incorporan al ADN y al ARN.
        • Módulo 13: Caminos
          • Describe una vía lineal, ramificada y circular.
          • Describe las características comunes de las vías metabólicas.
          • Describa las principales diferencias entre un inhibidor competitivo y no competitivo.
          • Distinguir la regulación por modificación no covalente y covalente de enzimas.
          • Explicar la activación de enzimas por compuestos alostéricos como método de regulación.
          • Indique las principales diferencias entre las vías catabólicas y anabólicas.
          • Calcule el cambio de energía libre de Gibbs, dado el estado del sistema y los cambios de energía estándar.
          • Describe cómo una vía con una energía libre de Gibbs positiva se puede revertir al acoplarse a una reacción de liberación de energía.
          • Describe la dirección de la transferencia de electrones en las reacciones de oxidación / reducción.
          • Determine la dirección espontánea de una reacción a partir de la energía libre de Gibbs.
          • Explica cómo equilibrar las reacciones redox.
          • Explique la diferencia entre acoplamiento directo e indirecto.
          • Explicar los principales métodos de almacenamiento de energía en el metabolismo: compuestos fosforilados, portadores redox y gradiente de protones.
          • Explique la relación entre el punto de equilibrio de un sistema y la diferencia de energías estándar.
          • Identificar y describir la fuente de enlaces fosfato & # 8220 de alta energía & # 8221 en ATP.
          • Especifique la diferencia entre la energía estándar y la energía libre de Gibbs.
          • Indique el nombre de dos portadores de electrones orgánicos comunes y muestre familiaridad con los cambios en la estructura que ocurren en la oxidación / reducción.
          • Indique cómo se puede utilizar la energía almacenada en un tioéster para la síntesis de ATP o reacciones de adición orgánica.
          • Describe las reacciones catalizadas por deshidrogenasas, hidratasas, isomerasas y sintetasas.
          • Explica la diferencia entre una quinasa y una fosfatasa.
          • Definir glucólisis e identificar su ubicación celular.
          • Describe el metabolismo anaeróbico y cómo afecta la glucólisis.
          • Describe cómo se almacena la energía liberada por oxidación.
          • Distinguir cómo se utilizan los acoplamientos directos e indirectos para hacer que la glucólisis sea espontánea.
          • Explique qué sucede cuando la glucosa se metaboliza a través de la glucólisis.
          • Describe cómo la glucólisis se conecta al ciclo de TCA y dónde ocurre el ciclo de TCA.
          • Describa cómo se utilizan los intermedios en el ciclo de TCA para sintetizar una amplia gama de compuestos.
          • Explique dónde se libera el CO2.
          • Explique dónde y de qué forma se almacena la energía liberada por el ciclo de TCA.
          • Explique la ATP sintasa y los efectos de los cambios alostéricos durante la translocación de protones.
          • Explique el papel de los cuatro complejos, la coenzima Q y el citocromo C en el transporte de electrones.
          • Explique qué sucede cuando los electrones se transportan a través de los complejos I, III y IV.
          • Identifique la ruta de los electrones de FADH2 al oxígeno que resulta en la formación de agua.
          • Identificar la ruta de los electrones desde el NADH al oxígeno, lo que da como resultado la formación de agua.
          • Predecir si la energía libre almacenada en el gradiente de iones de hidrógeno en no equilibrio es suficiente para sintetizar ATP a partir del transporte de 3 protones.
          • Describe cómo la glucólisis y la gluconeogénesis se regulan de forma coordinada al detectar los niveles de energía en la célula.
          • Describe cómo los aminoácidos seleccionados entran en las vías oxidativas.
          • Describir el acoplamiento indirecto en la síntesis de glucógeno y cómo la glucógeno sintasa está controlada por la fosforilación de proteínas.
          • Describir la transducción de señales mediada por receptores y explicar el papel de las proteínas G y la adenil ciclasa.
          • Explique cómo se puede sintetizar la glucosa a partir del piruvato.
          • Explica cómo la fosforilación de proteínas controla la degradación del glucógeno por la glucógeno fosforilasa.
          • Explique cómo la fosforilación de enzimas controlada por hormonas afecta los niveles de fructosa 2,6 fosfato (F-26-P).
          • Explique cómo los disacáridos sacarosa y lactosa entran en la glucólisis.
          • Explique el papel fisiológico de las hormonas epinefrina, glucagón e insulina.
          • Explique el papel de las proteínas quinasas y fosfatasas en la regulación de la función enzimática.
          • Expresar cómo el metabolismo del glucógeno y la glucosa en el hígado afecta la demanda de glucosa del organismo y la célula hepática.
          • Identificar el papel de la fosfofructosa quinasa y la fructosa-1,6-bisfosfatasa en las vías de gluconeogénesis.
          • Indique el número de pasos en la glucólisis que son demasiado desfavorables energéticamente para revertir en la gluconeogénesis y describa cómo se invierten los pasos.
          • Reconoce la estructura del glucógeno.
          • Especifique cómo se metabolizan las grasas (triglicéridos) por oxidación de ácidos grasos.
          • Especifique el número de pasos en la glucólisis con energías libres de Gibbs que están cerca de cero y se pueden revertir en la gluconeogénesis.
          • Resuma cómo los niveles de fructosa 2,6 y fosfato regulan la glucólisis y la gluconeogénesis.
          • Explique cómo los átomos de carbono del consumo excesivo de cualquier fuente dietética se pueden incorporar a las grasas.

          Proteínas: funciones, estructura, propiedades y clasificación

          Hagamos un estudio en profundidad de las proteínas. Después de leer este artículo, aprenderá sobre: ​​1. Funciones de las proteínas 2. Estructuras de proteínas 3. Propiedades de las Proteínas y 4. Clasificación de proteínas.

          Las proteínas son compuestos orgánicos nitrogenados de alto peso molecular que desempeñan un papel fundamental o vital en los organismos vivos. Están formados por 20 a-aminoácidos estándar.

          Funciones de las proteínas:

          Las principales funciones de las proteínas en el cuerpo humano son:

          1. Sirven como unidades de construcción del cuerpo, por ejemplo, proteínas musculares.

          2. Proporcionan soporte y protección a varios tejidos, por ejemplo, colágeno y queratina.

          3. Todas las reacciones químicas en el cuerpo son catalizadas por enzimas proteínicas, por ejemplo, tripsina.

          4. Transportan varias moléculas e iones de un órgano a otro, por ejemplo, hemoglobina, albúmina sérica.

          5. Almacenan y proporcionan nutrientes, por ejemplo, caseína de leche, ovoalbúmina.

          6. Defienden el cuerpo de organismos extraños nocivos, por ejemplo, inmunoglobulina y fibrinógeno.

          7. Ayudan a regular la actividad celular o fisiológica, por ejemplo, hormonas, a saber, insulina, GH.

          Estructuras de proteínas:

          Estructura primaria de proteínas:

          La estructura primaria de las proteínas se refiere al número total de aminoácidos y su secuencia en esa proteína en particular.

          Un número fijo de aminoácidos está dispuesto en una secuencia particular. La secuencia de aminoácidos de la proteína determina su función biológica. Diferentes proteínas tienen diferentes secuencias. Por lo tanto, el estudio del número total y la secuencia de aminoácidos en una proteína es el estudio de su estructura primaria.

          La estructura primaria diferencia la proteína normal de la anormal. La hemoglobina normal del adulto (HbA) está formada por 2 cadenas α y 2 cadenas β. Cada cadena α tiene 141 aminoácidos y cada cadena β tiene 146 aminoácidos dispuestos en una secuencia específica. Cualquier cambio en la secuencia da como resultado una hemoglobina anormal. Al igual que en la hemoglobina de células falciformes (HbS), el aminoácido valina está presente en la sexta posición de la cadena P en lugar del ácido glutámico en la hemoglobina normal.

          Estructura secundaria de proteínas:

          Se refiere a la torsión de la cadena polipeptídica en forma helicoidal.

          Se encuentran tres tipos de estructuras helicoidales:

          α significa la primera y la estructura descrita a continuación fue la primera entre las estructuras helicoidales que se descubrió, por lo que se conoce como hélice alfa (α).

          Las características más destacadas de esta estructura son las siguientes:

          I. Aquí, el polipéptido se retuerce o se enrolla para formar una estructura helicoidal derecha.

          ii. La distancia entre cada vuelta de la bobina es de 5,4 Å.

          iii. Hay 3,6 aminoácidos por turno.

          iv. Los grupos & # 8216R & # 8217 se ven sobresaliendo de la hélice.

          v. Hay enlaces de hidrógeno intracadena, en los que el hidrógeno del grupo -NH se combina con el oxígeno del grupo -CO del cuarto aminoácido detrás de él. Entonces, cada grupo de péptidos participa en el enlace de hidrógeno.

          vi. Este tipo de estructura se encuentra en muchas proteínas en combinación con otras estructuras. La estructura pura de una hélice se ve en la proteína del cabello, es decir, la queratina.

          β significa el segundo y la estructura descrita a continuación fue el segundo descubrimiento después de la hélice α.

          Las características más destacadas de esta estructura son:

          I. Aquí la cadena no es helicoidal sino en zigzag.

          ii. La distancia entre cada vuelta es de 7 Å.

          iii. Las cadenas de polipéptidos están dispuestas una al lado de la otra en forma de pliegues.

          iv. Existe un enlace de hidrógeno entre cadenas entre las cadenas y cada grupo de péptidos participa en el enlace de hidrógeno.

          Las cadenas son antiparalelas entre sí.

          Se pliega sobre sí mismo en el sentido inverso de la cadena.

          Estructura terciaria de las proteínas:

          La forma helicoidal del polipéptido se pliega en conformación esférica, globular, elipsoidal u otra, que se denomina estructura terciaria de las proteínas. Este plegamiento es necesario para la actividad biológica de las proteínas. por ejemplo, enzimas, inmunoglobulinas y # 8217s.

          La conformación terciaria se mantiene mediante cuatro tipos de enlaces:

          Formed between hydrogen and an electronegative atom like oxygen or nitrogen in the ‘R’ group of amino acids.

          Formed between acidic (glutamic and aspartic) and basic (arginine, lysine or histidine) amino acids.

          This is a strong bond formed between the sulphahydryl groups of two cysteine amino acids. The resultant dimer structure formed is known as cystine (an amino acid found in proteins only and not in free form).

          4. Hydrophobic interactions:

          The ‘R’ groups of the hydrophobic amino acids aggregate together in the centre away from water, thereby developing a force of attraction between each “R” group and a force of repulsion from the water and these interactions are known as hydrophobic interactions.

          Quaternary Structure of Proteins:

          Quaternary structure is exhibited by oligomeric proteins.

          Are those which have two or more polypeptide chains.

          Quaternary structure refers to the type of arrangement of the polypeptides in an oligomeric protein. These polypeptides are held together by either hydrogen bonds, ionic bonds or Vander Waals’ forces, e.g., Hemoglobin has four polypeptide chains which are arranged in a particular fashion that is referred to the quaternary structure of hemoglobin.

          The Quaternary structure of hemoglobin describes that it is made up of four polypeptide chains two of which are α (α1 & α2) and the other two are β (β1 & β2). The two alpha chains are opposite to each other and adjacent to each β-chain. The α chains and the β chains are linked together by salt bridges.

          Structure function relationship in proteins:

          Hemoglobin plays a vital role in transport of oxygen from the lungs to the peripheral tissues and transport of carbon dioxide from the tissue to the lungs.

          There are three types of normal hemoglobin with the following polypeptides:

          (1) Adult hemoglobin (Hb A) has 2α2β chains.

          (2) Foetal hemoglobin (Hb F) has 2α2γ chains.

          (3) Minor adult hemoglobin (Hb A1) has 2α2δ chains.

          The number of amino acids in α chains is 141 amino acids and the other chains, i.e., β, γ & δ chains have 146 amino acids. These chains are differentiated based upon the difference in the sequence of arrangement of the amino acids in the chains. The quaternary structure of hemoglobin creates a cavity in between the tetramer in which 2, 3, diphosphoglycerate (DPG or BPG) is present forming a salt bridge with the amino terminal of β-chain that stabilizes the hemoglobin thereby lowering the affinity to oxygen.

          In the lungs, the partial pressure of oxygen is high which results in binding of O2 to one of the chains of Hb thereby rupturing the salt bridges between the four subunits. Subsequent oxygen binding (sigmoid curve of Hb-O9 association) is facilitated by rupture of the salt bridges altering secondary, tertiary and quaternary structures thus allowing rotation of one α/β subunit with respect to another α/β chain thereby compressing the tetramer and release of DPG. This results in increasing its affinity towards oxygen (the R state of Hb).

          In the peripheral tissues, CO2 binds with the a-amino group of the amino terminal with its conversion from positive to negative charge which favours salt bridge formation between the polypeptide chains with return to the deoxy state (T-state), i.e., release of oxygen from Hb. Release of O2 from the Hb is also facilitated by binding of DPG to the tetramer.

          When a person takes off on a flight, the aero plane slowly rises in altitude resulting in lowering of the O2 tension due to which oxygenation of Hb is not possible. Thus the person feels hypoxic, but the physiological mechanism of the body starts decreasing the production of DPG, due to which Hb can bind the oxygen even at lower pressure of oxygen.

          Therefore, when the aero plane reaches the maximum altitude and stays stable, the person feels comfortable. When Hb reaches the tissues DPG level increases enhancing release of oxygen. Similarly, the above process reverses, when a person dives deep into the sea. The high O2 pressure results in increased production of DPG facilitating oxygenation of Hb in the lungs and deoxygenating in the peripheral tissues.

          Properties of Proteins:

          1. Denaturation:

          Partial or complete unfolding of the native (natural) conformation of the polypeptide chain is known as denaturation. This is caused by heat, acids, alkalies, alcohol, acetone, urea, beta- mercaptoethanol.

          2. Coagulation:

          When proteins are denatured by heat, they form insoluble aggregates known as coagulum. All the proteins are not heat coagulable, only a few like the albumins, globulins are heat coagulable.

          3. Isoelectric pH (pH 1 ):

          The pH at which a protein has equal number of positive and negative charges is known as isoelectric pH. When subjected to an electric field the proteins do not move either towards anode or cathode, hence this property is used to isolate proteins. The proteins become least soluble at pH I and get precipitated. The pH I of casein is 4.5 and at this pH the casein in milk curdles producing the curd.

          4. Molecular Weights of Proteins:

          The average molecular weight of an amino acid is taken to be 110. The total number of amino acids in a protein multiplied by 110 gives the approximate molecular weight of that protein. Different proteins have different amino acid composition and hence their molecular weights differ. The molecular weights of proteins range from 5000 to 10 9 Daltons. Experimentally the molecular weight can be determined by methods like gel filtration, PAGE, ultra centrifugation or viscosity measurements.

          Clasificación de proteínas:

          Proteins are classified based upon:

          (2) Their structural complexity.

          A. Classification Based upon Solubility:

          On the basis of their solubility in water, proteins are classified into:

          These are insoluble in water. They include the structural proteins. They have supportive function (e.g., collagen) and/or protective function (e.g., hair keratin and fibrin).

          They are soluble in water. They include the functional proteins, e.g., enzymes, hemoglobin, etc.

          B. Classification Based upon Structural Complexity:

          On the basis of their structural complexity they are further divided into:

          Proteins which are made up of amino acids only are known as simple proteins.

          They are further sub-divided into:

          They are water soluble, heat coagulable and are precipitated on full saturation with ammonium sulphate, e.g., serum albumin, lactalbumin and ovalbumin.

          They are insoluble in water, but soluble in dilute salt solutions. They are heat coagulable and precipitate on half-saturation with ammonium sulphate, e.g., serum globulin and ovo-globulin.

          They are insoluble in water and neutral solvents. Soluble in dilute acids and alkalies. They are coagulated by heat, e.g., glutelin of wheat.

          Water insoluble but soluble in 70% alcohol, e.g., gliadin of wheat, proteins of corn, barley, etc.

          Water soluble, basic in nature due to the presence of arginine and lysine, found in nucleus. They help in DNA packaging in the cell. They form the protein moiety of nucleoprotein.

          Water soluble, basic in nature, not-heat coagulable. Found in sperm cells, hence component of sperm nucleoprotein.

          They are water soluble, non-heat coagulable. e.g., globin of haemoglobin.

          (h) Albuminoids or scleroproteins:

          Insoluble in all neutral solvents, dilute acids or alkalies, e.g., keratin of hair and proteins of bone and cartilage.

          2. Conjugated proteins:

          Proteins which are made up of amino acids and a non-amino acid/protein substance called the prosthetic group are known as conjugated proteins.

          The various types of conjugated proteins are:

          (a) Chromo proteins:

          Here the non-protein part is a coloured compound in addition to the protein part. Ex. Haemoglobin has heme as the prosthetic group and cytochromes also have heme.

          (B) Nucleoproteins:

          These proteins are bound to nucleic acids, e.g., chromatin (histones + nucleic acids).

          (C) Glycoproteins:

          When a small amount of carbohydrate is attached to a protein it is known as glycoproteins, e.g., mucin of saliva. (Note: Glycoproteins have major amounts of protein and some amount of carbohydrates and proteoglycans contain major amounts of carbohydrates and little amount of proteins).

          (D) Pbosphoprotein:

          Phosphoric acid is present with the protein. Ex. Milk casein and egg yolk (vitellin).

          Proteins in combination with lipids, e.g., LDL, HDL.

          (F) Metalloproteins:

          They contain metal ion in addition to the amino acids, e.g., hemoglobin (iron), ceruloplasmin (copper).

          3. Derived proteins:

          They are the proteins of low molecular weight produced from large molecular weight proteins by the action of heat, enzymes or chemical agents.

          Proteins → Proteans → Proteoses → Peptones → Peptides → Amino acids


          Referencias

          Cooper, S. et al. Naturaleza 466, 756–760 (2010).

          Alford, R. F. et al. J. Chem. Theory Comput. 13, 3031–3048 (2017).

          Farley, P. C. Biochem. Mol. Biol. Educ. 41, 56–57 (2013).

          Franco, J. J. Chem. Educ. 89, 1543–1546 (2012).

          Stockman, B. J. et al. J. Chem. Educ. 91, 451–454 (2014).

          Achterman, R. R. J. Microbiol. Biol. Educ. 20, 20.3.63 (2019).

          Dsilva, L. et al. Biochem. Mol. Biol. Educ. 47, 133–139 (2019).


          Molecular Biology Resources

          Good work on your investigations of the AKT-1 gene in the yeast cells. Aren&rsquot transgenic organisms great? So it looks like organisms with the mutation can only survive in high potassium environments. Interesting &hellip

          I found out some additional information about the AKT-1 mutation that you may find interesting. The other research group that I mentioned before has discovered that the AKT-1 gene codes for a protein that acts as a channel in the cell membrane. The channel lets ions in and out of the cell, probably potassium in this case.

          I enclosed a PowerPoint presentation that explains how proteins are constructed from amino acids chains. Some of the most exciting discoveries in science have been in the field of proteomics, the study of protein structure and function. It turns out that in 2003, a Nobel Prize was given to a researcher who was working on the same gene that we are looking at right now. From the PowerPoint presentation, you will see that the different levels of protein structure greatly affect the way that a protein functions.

          I just can&rsquot seem to figure out what would cause the mutation of the AKT-1 gene to be such a problem for our plants. See if you can come up with an answer to the question based on the information in the attached presentation and lab activity. Please write back as soon as you come up with an idea. Make sure to support you idea with ideas from your lab and the PowerPoint! Thanks again for your help!


          Module 4: Protein Structure - Biology

          The primary types and functions of proteins are listed in Table 1.

          Table 1. Protein Types and Functions
          Escribe Ejemplos de Functions
          Digestive Enzymes Amylase, lipase, pepsin, trypsin Help in digestion of food by catabolizing nutrients into monomeric units
          Transporte Hemoglobin, albumin Carry substances in the blood or lymph throughout the body
          Estructural Actin, tubulin, keratin Construct different structures, like the cytoskeleton
          Hormonas Insulin, thyroxine Coordinate the activity of different body systems
          Defensa Immunoglobulins Protect the body from foreign pathogens
          Contractile Actin, myosin Effect muscle contraction
          Almacenamiento Legume storage proteins, egg white (albumin) Provide nourishment in early development of the embryo and the seedling

          Two special and common types of proteins are enzymes and hormones. Enzimas, which are produced by living cells, are catalysts in biochemical reactions (like digestion) and are usually complex or conjugated proteins. Each enzyme is specific for the substrate (a reactant that binds to an enzyme) it acts on. The enzyme may help in breakdown, rearrangement, or synthesis reactions. Enzymes that break down their substrates are called catabolic enzymes, enzymes that build more complex molecules from their substrates are called anabolic enzymes, and enzymes that affect the rate of reaction are called catalytic enzymes. It should be noted that all enzymes increase the rate of reaction and, therefore, are considered to be organic catalysts. An example of an enzyme is salivary amylase, which hydrolyzes its substrate amylose, a component of starch.

          Hormonas are chemical-signaling molecules, usually small proteins or steroids, secreted by endocrine cells that act to control or regulate specific physiological processes, including growth, development, metabolism, and reproduction. For example, insulin is a protein hormone that helps to regulate the blood glucose level.

          Las proteínas tienen diferentes formas y pesos moleculares, algunas proteínas tienen forma globular, mientras que otras son de naturaleza fibrosa. Por ejemplo, la hemoglobina es una proteína globular, pero el colágeno, que se encuentra en nuestra piel, es una proteína fibrosa. Protein shape is critical to its function, and this shape is maintained by many different types of chemical bonds. Changes in temperature, pH, and exposure to chemicals may lead to permanent changes in the shape of the protein, leading to loss of function, known as denaturation. All proteins are made up of different arrangements of the same 20 types of amino acids.

          In Summary: Function of Proteins

          Proteins are a class of macromolecules that perform a diverse range of functions for the cell. They help in metabolism by providing structural support and by acting as enzymes, carriers, or hormones. The building blocks of proteins (monomers) are amino acids. Each amino acid has a central carbon that is linked to an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and an R group or side chain. There are 20 commonly occurring amino acids, each of which differs in the R group. Each amino acid is linked to its neighbors by a peptide bond. Una cadena larga de aminoácidos se conoce como polipéptido.

          Proteins are organized at four levels: primary, secondary, tertiary, and (optional) quaternary. La estructura primaria es la secuencia única de aminoácidos. The local folding of the polypeptide to form structures such as the α helix and β-pleated sheet constitutes the secondary structure. The overall three-dimensional structure is the tertiary structure. When two or more polypeptides combine to form the complete protein structure, the configuration is known as the quaternary structure of a protein. Protein shape and function are intricately linked any change in shape caused by changes in temperature or pH may lead to protein denaturation and a loss in function.


          NSP-Cas protein structures reveal a promiscuous interaction module in cell signaling

          Members of the novel SH2-containing protein (NSP) and Crk-associated substrate (Cas) protein families form multidomain signaling platforms that mediate cell migration and invasion through a collection of distinct signaling motifs. Members of each family interact via their respective C-terminal domains, but the mechanism of this association has remained enigmatic. Here we present the crystal structures of the C-terminal domain from the NSP protein BCAR3 and the complex of NSP3 with p130Cas. BCAR3 adopts the Cdc25-homology fold of Ras GTPase exchange factors, but it has a 'closed' conformation incapable of enzymatic activity. The structure of the NSP3–p130Cas complex reveals that this closed conformation is instrumental for interaction of NSP proteins with a focal adhesion-targeting domain present in Cas proteins. This enzyme-to-adaptor conversion enables high-affinity, yet promiscuous, interactions between NSP and Cas proteins and represents an unprecedented mechanistic paradigm linking cellular signaling networks.


          Ver el vídeo: Βιολογια Β Γυμνασίου Κεφ 4 (Diciembre 2021).