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¿Sobre qué moléculas actúa la enzima amilasa?


Sé que en el cuerpo humano la celulosa no puede ser degradada por enzimas; sin embargo, estoy confundido en cuanto a qué moléculas amilasa enzimas durante la fermentación.

También miré https://en.wikipedia.org/wiki/Amylasa donde dice que "Todas las amilasas son glucósido hidrolasas y actúan sobre enlaces α-1,4-glucosídicos". así que ahora estoy confundido.

¿La amilasa actúa para descomponer el almidón en glucosa exclusivamente?

Si no ... ¿La enzima amilasa descompone el extracto de mazorca de maíz que contiene xilanos, celulosa, lignina y algo de azúcar para la fermentación? ¿La enzima amilasa descompone el tallo del maíz que contiene celulosa, hemicelulosa y lignina para la fermentación?


Su incomprensión se debe al hecho de que tanto el almidón como la celulosa son polisacáridos.

Como se dice en la página wiki. La amilasa es activa solo en enlaces alfa como el almidón o el glucógeno. Si desea romper el enlace beta como en la celulosa, necesita una enzima celulasa, que los humanos no tienen.


Amilasa

Fisiología

La amilasa se encuentra en alta concentración en el páncreas de prácticamente todos los animales. Sin embargo, también se encuentra en el hígado, las glándulas salivales y la mucosa del intestino delgado de muchas especies; la cantidad de amilasa en estos órganos varía considerablemente con las diferentes especies. La eliminación de la amilasa de la sangre en todas las especies es relativamente rápida, pero el mecanismo de eliminación es específico de la especie. En muchos animales, la amilasa es excretada por el riñón y el hígado parece estar involucrado en otros animales. La amilasa producida por el páncreas ingresa al intestino delgado para ayudar en la digestión al hidrolizar los carbohidratos complejos, el calcio ionizado que se requiere para este proceso.

Los niveles séricos de amilasa aumentan sustancialmente durante los episodios agudos de pancreatitis, pero debido a su falta de especificidad orgánica en especies exóticas, el valor diagnóstico de los niveles de amilasa es mínimo.


Enzimas

Una sustancia que ayuda a que ocurra una reacción química se llama Catalizador, y las moléculas que catalizan las reacciones bioquímicas se denominan enzimas. La mayoría de las enzimas son proteínas y realizan la tarea crítica de reducir las energías de activación de las reacciones químicas dentro de la célula. La mayoría de las reacciones críticas para una célula viva ocurren con demasiada lentitud a temperaturas normales como para ser de alguna utilidad para la célula. Sin enzimas para acelerar estas reacciones, la vida no podría persistir. Las enzimas hacen esto uniéndose a las moléculas reactivas y reteniéndolas de tal manera que los procesos químicos de ruptura y formación de enlaces tengan lugar más fácilmente. Es importante recordar que las enzimas no cambian si una reacción es exergónica (espontánea) o endergónica. Esto se debe a que no cambian la energía libre de los reactivos o productos. Solo reducen la energía de activación requerida para que la reacción avance (Figura 1). Además, una enzima en sí no se modifica por la reacción que cataliza. Una vez que se ha catalizado una reacción, la enzima puede participar en otras reacciones.

Figura 1 Las enzimas reducen la energía de activación de la reacción pero no cambian la energía libre de la reacción.

Los reactivos químicos a los que se une una enzima se denominan enzimas sustratos. Puede haber uno o más sustratos, dependiendo de la reacción química particular. En algunas reacciones, un solo sustrato reactivo se descompone en múltiples productos. En otros, dos sustratos pueden unirse para crear una molécula más grande. Dos reactivos también pueden entrar en una reacción y ambos se modifican, pero dejan la reacción como dos productos. La ubicación dentro de la enzima donde se une el sustrato se llama enzima sitio activo. El sitio activo es donde ocurre la "acción". Dado que las enzimas son proteínas, existe una combinación única de cadenas laterales de aminoácidos dentro del sitio activo. Cada cadena lateral se caracteriza por diferentes propiedades. Pueden ser grandes o pequeños, débilmente ácidos o básicos, hidrófilos o hidrófobos, con carga positiva o negativa o neutrales. La combinación única de cadenas laterales crea un entorno químico muy específico dentro del sitio activo. Este entorno específico es adecuado para unirse a un sustrato químico específico (o sustratos).

Los sitios activos están sujetos a las influencias del entorno local. El aumento de la temperatura ambiental generalmente aumenta las velocidades de reacción, catalizadas por enzimas o de otro modo. Sin embargo, las temperaturas fuera de un rango óptimo reducen la velocidad a la que una enzima cataliza una reacción. Las altas temperaturas eventualmente harán que las enzimas desnaturalizar, un cambio irreversible en la forma tridimensional y por lo tanto la función de la enzima (Figura 8). Las enzimas también son adecuadas para funcionar mejor dentro de un cierto rango de pH y concentración de sal y, al igual que con la temperatura, el pH extremo y las concentraciones de sal pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen.

Figura 2 El calor aplicado a un huevo durante la cocción desnaturaliza irreversiblemente las proteínas. (crédito: "K-Wall" / Flickr)

Por lo general, las enzimas funcionan de manera óptima en el entorno en el que se encuentran y utilizan normalmente. Por ejemplo, la enzima amilasa se encuentra en la saliva, donde funciona para descomponer el almidón (un polisacárido y cadena de carbohidratos # 8211) en azúcares más pequeños. Tenga en cuenta que en este ejemplo, la amilasa es la enzima, el almidón es el sustrato y los azúcares más pequeños son el producto. El pH de la saliva suele estar entre 6,2 y 7,6, siendo aproximadamente 6,7 el promedio. El pH óptimo de la amilasa está entre 6,7 y 7,0, que es casi neutro (Figura 3). La temperatura óptima para la amilasa es cercana a los 37ºC (que es la temperatura del cuerpo humano).

Figura 3 El efecto del pH y la temperatura sobre la actividad de una enzima. La amilasa se muestra en azul en ambos gráficos. (arriba) La amilasa (azul) tiene un pH óptimo de aproximadamente 7. La enzima verde, que tiene un pH óptimo de aproximadamente 2,3, podría funcionar en el estómago, donde es muy ácida. (abajo) La amilasa (azul) tiene una temperatura óptima de alrededor de 37 grados C. La enzima naranja, que tiene una temperatura óptima de alrededor de 15 grados C (alrededor de 60 F) podría funcionar en una planta que se encuentra al aire libre.

Durante muchos años, los científicos pensaron que la unión enzima-sustrato tenía lugar de una manera simple de "cerradura y llave". Este modelo afirmó que la enzima y el sustrato encajan perfectamente en un paso instantáneo. Sin embargo, la investigación actual respalda un modelo llamado ajuste inducido (Figura 9). El modelo de ajuste inducido se expande en el modelo de cerradura y llave al describir una unión más dinámica entre la enzima y el sustrato. A medida que la enzima y el sustrato se unen, su interacción provoca un cambio leve en la estructura de la enzima que forma una disposición de unión ideal entre la enzima y el sustrato.

Cuando una enzima se une a su sustrato, se forma un complejo enzima-sustrato. Este complejo reduce la energía de activación de la reacción y promueve su rápida progresión de una de las múltiples formas posibles.

  • En un nivel básico, las enzimas promueven reacciones químicas que involucran a más de un sustrato al juntar los sustratos en una orientación óptima para la reacción.
  • Las enzimas promueven la reacción de sus sustratos creando un ambiente óptimo dentro del sitio activo para que ocurra la reacción. Las propiedades químicas que surgen de la disposición particular de los grupos R de aminoácidos (cadenas laterales) dentro de un sitio activo crean el ambiente perfecto para que reaccionen los sustratos específicos de una enzima.
  • El complejo enzima-sustrato también puede reducir la energía de activación al comprometer la estructura de enlace para que sea más fácil de romper.
  • Finalmente, las enzimas también pueden reducir las energías de activación al participar en la reacción química en sí. En estos casos, es importante recordar que la enzima siempre volverá a su estado original cuando se complete la reacción.

Una de las propiedades distintivas de las enzimas es que, en última instancia, permanecen inalteradas por las reacciones que catalizan. Después de que una enzima ha catalizado una reacción, libera su (s) producto (s) y puede catalizar una nueva reacción.

Figura 9 El modelo de ajuste inducido es un ajuste al modelo de cerradura y llave y explica cómo las enzimas y los sustratos experimentan modificaciones dinámicas durante el estado de transición para aumentar la afinidad del sustrato por el sitio activo.

Parecería ideal tener un escenario en el que todas las enzimas de un organismo existieran en abundancia y funcionaran de manera óptima en todas las condiciones celulares, en todas las células, en todo momento. Sin embargo, una variedad de mecanismos asegura que esto no suceda. Las necesidades y condiciones celulares varían constantemente de una célula a otra y cambian dentro de las células individuales con el tiempo. Las enzimas necesarias de las células del estómago difieren de las de las células de almacenamiento de grasa, las células de la piel, las células sanguíneas y las células nerviosas. Además, una célula de un órgano digestivo trabaja mucho más para procesar y descomponer los nutrientes durante el tiempo que sigue de cerca a una comida en comparación con muchas horas después de una comida. A medida que varían estas demandas y condiciones celulares, también deben hacerlo las cantidades y la funcionalidad de las diferentes enzimas.

Dado que las velocidades de las reacciones bioquímicas están controladas por la energía de activación, y las enzimas reducen y determinan las energías de activación para las reacciones químicas, las cantidades relativas y el funcionamiento de la variedad de enzimas dentro de una célula determinan en última instancia qué reacciones procederán y a qué velocidades. Esta determinación está estrictamente controlada en las células. En ciertos entornos celulares, la actividad enzimática está parcialmente controlada por factores ambientales como el pH, la temperatura, la concentración de sal y, en algunos casos, los cofactores o coenzimas.

Las enzimas también se pueden regular de formas que promuevan o reduzcan la actividad enzimática. Hay muchos tipos de moléculas que inhiben o promueven la función enzimática y varios mecanismos mediante los cuales lo hacen. En algunos casos de inhibición enzimática, una molécula inhibidora es lo suficientemente similar a un sustrato que puede unirse al sitio activo y simplemente bloquear la unión del sustrato. Cuando esto sucede, la enzima se inhibe a través de inhibición competitiva, porque una molécula inhibidora compite con el sustrato por unirse al sitio activo.

Por otro lado, en inhibición no competitiva, una molécula inhibidora se une a la enzima en un lugar diferente al sitio activo, llamado sitio alostérico, pero aún logra bloquear la unión del sustrato al sitio activo. Algunas moléculas inhibidoras se unen a enzimas en un lugar donde su unión induce un cambio conformacional que reduce la afinidad de la enzima por su sustrato. Este tipo de inhibición se llama inhibición alostérica (Figura 10). La mayoría de las enzimas reguladas alostéricamente están formadas por más de un polipéptido, lo que significa que tienen más de una subunidad proteica. Cuando un inhibidor alostérico se une a una región de una enzima, todos los sitios activos de las subunidades de proteínas se modifican ligeramente, de modo que se unen a sus sustratos con menos eficacia. Existen tanto activadores alostéricos como inhibidores. Los activadores alostéricos se unen a ubicaciones en una enzima alejadas del sitio activo, induciendo un cambio conformacional que aumenta la afinidad del sitio (s) activo (s) de la enzima por su (s) sustrato (s) (Figura 10).

Figura 10 La inhibición alostérica actúa induciendo indirectamente un cambio conformacional en el sitio activo de modo que el sustrato ya no encaja. Por el contrario, en la activación alostérica, la molécula activadora modifica la forma del sitio activo para permitir un mejor ajuste del sustrato.

Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas específicas. Pueden unirse temporalmente a través de enlaces iónicos o de hidrógeno, o permanentemente a través de enlaces covalentes más fuertes. La unión a estas moléculas promueve la forma y función óptimas de sus respectivas enzimas. Dos ejemplos de estos tipos de moléculas auxiliares son cofactores y coenzimas. Los cofactores son iones inorgánicos como los iones de hierro y magnesio. Las coenzimas son moléculas auxiliares orgánicas, aquellas con una estructura atómica básica formada por carbono e hidrógeno. Al igual que las enzimas, estas moléculas participan en reacciones sin cambiar ellas mismas y, en última instancia, se reciclan y reutilizan. Las vitaminas son fuente de coenzimas. Algunas vitaminas son precursoras de coenzimas y otras actúan directamente como coenzimas. La vitamina C es una coenzima directa de múltiples enzimas que participan en la construcción del importante tejido conectivo, el colágeno. Por lo tanto, la función enzimática está regulada, en parte, por la abundancia de varios cofactores y coenzimas, que pueden ser suministrados por la dieta de un organismo o, en algunos casos, producidos por el organismo.


Propiedades de la enzima

Las enzimas deben tener pares con sustratos adecuados porque las enzimas tienen propiedades específicas. Esto significa que, aunque hay muchos sustratos, la enzima elegirá un sustrato adecuado para él, también conocido como ya emparejado. Además de las propiedades específicas, las enzimas también tienen otras propiedades. La segunda propiedad es que las enzimas pueden trabajar de un lado a otro. Además de convertir el sustrato en un producto, las enzimas también pueden convertir el producto en un sustrato nuevamente, según las necesidades del cuerpo. Luego, siempre que la enzima no se dañe, la enzima se puede usar una y otra vez. Entonces, en realidad, el cuerpo solo necesita enzimas en pequeñas cantidades. Bueno, el que las enzimas funcionen correctamente o no depende de varios factores, como la temperatura, el pH, los inhibidores y los activadores.

también puede ver cómo funcionan las enzimas en este video:


Enzima amilasa: un componente digestivo esencial

A medida que avanza la ciencia de la nutrición, aprendemos más y más sobre el importante papel que juegan los carbohidratos en nuestra salud en general, ya sea que esté comiendo demasiado de ellos, el tipo incorrecto de ellos o necesite cargarlos para la actividad atlética. En estos tres escenarios, la absorción de nutrientes o malabsorción juega un papel clave. Una parte importante de asegurarse de obtener todos los nutrientes que necesita de los alimentos que consume es tener las enzimas que ayudan a procesarlos. Aquí es donde entra la amilasa. Como la lipasa te ayuda a digerir las grasas y la proteasa te ayuda a digerir las proteínas, la amilasa es esencial para descomponer los carbohidratos.

El papel de la enzima amilasa

Entre la “trinidad” de enzimas digestivas, la amilasa es única en el sentido de que se ven sus efectos mucho más rápidamente que cualquiera de sus contrapartes. Esto se debe a que la amilasa proviene de dos partes distintas de su cuerpo: el páncreas y las glándulas salivales de la boca. El objetivo final de la amilasa es descomponer los carbohidratos en azúcares simples que el cuerpo puede usar para obtener energía, y esto comienza en la boca. A medida que se mastican los alimentos y se mezclan con la saliva, la amilasa comienza a trabajar para descomponer los alimentos en moléculas más pequeñas.1 En el estómago, esta amilasa es neutralizada por el ácido gástrico y el almidón, solo parcialmente descompuesto, pasa al intestino delgado.

En el intestino, el siguiente conjunto de enzimas amilasa descompone el almidón, esta vez liberado por el páncreas. El resultado final es la glucosa, que pasa al torrente sanguíneo para ser utilizada como energía.2 Los niveles bajos de glucosa en la sangre pueden provocar fatiga y debilidad muscular, y la glucosa es el tipo de combustible preferido para el cerebro y el sistema nervioso. Sin embargo, diferentes tipos de carbohidratos manifiestan esta energía de diferentes formas. Por ejemplo, los carbohidratos simples, como los que se encuentran en los azúcares refinados, se descomponen rápidamente, dando una rápida explosión de energía seguida de fatiga.3 Para los carbohidratos más complejos, la amilasa descompone las cosas más lentamente, lo que lleva a niveles de energía más consistentes. Los buenos alimentos en esta categoría incluyen:

Beneficios adicionales de las enzimas amilasa

La función principal de la amilasa es la digestión, pero también puede desempeñar un papel en otras facetas de la salud, quizás no directamente, sino como un indicador. Un estudio mostró que las personas con síndrome metabólico tienen más probabilidades de tener niveles bajos de amilasa sérica.4 Otro estudio mostró que los niveles de alfa-amilasa salival eran extremadamente sensibles al estrés psicosocial. Esto significa que la amilasa puede usarse en el futuro como un medio para ayudar a medir los niveles de estrés.5 La amilasa tiene una función adicional pequeña pero importante: procesar y digerir los glóbulos blancos muertos.

La amilasa es una parte importante de su salud digestiva, pero la mejor manera de aprovecharla al máximo es combinarla con otros factores para obtener el máximo efecto. Una forma de hacerlo es a través de suplementos como el Chewable Digest de Enzymedica. Con sabor a naranja natural y endulzado con xilitol sin azúcar, contiene amilasa, lipasa, celulasa y enzimas Thera-blend ™ proteasa, que le ayudan a digerir una variedad de alimentos diferentes. Thera-blend combina varias cepas de enzimas para obtener resultados más fuertes y rápidos.

Hay una serie de problemas potenciales que pueden provocar deficiencias o desequilibrios enzimáticos. Algunos de los más comunes son problemas con el páncreas, pero el alcoholismo y ciertos medicamentos pueden afectar los niveles de amilasa que tiene en su cuerpo. Además, naturalmente comenzamos a producir niveles más bajos de amilasa a medida que envejecemos. Si descubre que comer alimentos con almidón le produce una cantidad excesiva de malestar, sería conveniente que se reuniera con su médico y le revisaran los niveles de amilasa. Ser cauteloso ahora puede salvarlo de problemas más importantes en el futuro.


¿Sobre qué moléculas actúa la enzima amilasa? - biología

Las enzimas pasan al intestino, donde catalizan la descomposición de las moléculas de los alimentos.

Diferentes enzimas
Diferentes enzimas catalizan diferentes reacciones de digestión.
Enzimas y sus reacciones catalizadas.

Enzima Reacción catalizado
amilasa almidón a azúcares
proteasa proteínas a aminoácidos
lipasa ácidos grasos a glicerol

Las diferentes partes del intestino producen diferentes enzimas. Esto se muestra en la siguiente tabla:
enzima
Donde se produce
amilasa
glándulas salivales, intestino delgado, páncreas
proteasa
páncreas, estómago, intestino delgado
lipasa
páncreas, intestino delgado

En general, esto significa que:
La amilasa cataliza la descomposición del almidón en azúcares en la boca y el intestino delgado.
Las proteasas catalizan la descomposición de proteínas en aminoácidos en el estómago y el intestino delgado.
Las lipasas catalizan la descomposición de grasas y aceites en ácidos grasos y glicerol en el intestino delgado.

Diferentes enzimas funcionan mejor a diferentes valores de pH. Las enzimas digestivas son un buen ejemplo de ello.
El estómago
El estómago produce ácido clorhídrico que ayuda a iniciar la digestión. Este ácido mata muchos microorganismos dañinos que podrían haber sido ingeridos junto con la comida. Las enzimas del estómago funcionan mejor en ácido condiciones - en otras palabras, a un pH bajo.
El intestino delgado
Después del estómago, la comida viaja al intestino delgado. Allí, las enzimas funcionan mejor en alcalino condiciones. Pero la comida se vuelve ácida después de estar en el estómago. Una sustancia llamada bilis neutraliza el ácido para proporcionar las condiciones alcalinas necesarias en el intestino delgado.

  • lipasa: descompone las grasas
  • proteasa - descompone las proteínas
  • carbohidrasa: descompone los carbohidratos

Enzimas

Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones en los organismos vivos. Son realmente útiles porque permiten reacciones que serían realmente lentas en cuestión de milisegundos. También permiten que las reacciones ocurran a una temperatura más baja para que puedan tener lugar a la temperatura corporal. Hay dos formas en que los científicos piensan que funcionan las enzimas: el modelo de "cerradura y llave" y el modelo de "ajuste inducido".

Función y estructura de la enzima

Las enzimas son catalizadores biológicos - aceleran la velocidad de las reacciones químicas que ocurren dentro de nuestro cuerpo. Ellos trabajan por reduciendo la energía de activación de una reacción. La energía de activación se define como la cantidad mínima de energía necesaria para que se produzca una reacción. Si se necesita menos energía, las reacciones pueden tener lugar como temperaturas más bajas de lo que sería necesario sin una enzima. Sin las enzimas en nuestro cuerpo, las reacciones que ocurren dentro de nosotros no serían posibles a una temperatura corporal normal. Recuerde que las enzimas son sin alterar al final de una reacción, lo que significa que se pueden reutilizar.

Las enzimas se pueden clasificar como intracelular si catalizan reacciones dentro de las células, p. ej. Polimerasa de ARN, o extracelular si catalizan reacciones fuera de las células, p. ej. amilasa. Todas las enzimas son Proteinas globulares y tener regiones llamadas sitios activos. El sitio activo de una enzima tiene un forma especifica y permite el sustrato para unir. Otras enzimas pueden tener regiones reguladoras donde un inhibidor puede enlazar, a lo que nos referimos como el sitio alostérico.

Mecanismos de acción enzimática

Los científicos tienen dos ideas para explicar la forma en que funcionan las enzimas: Modelo de "cerradura y llave" y el 'ajuste inducido' modelo. Son modelos porque son nuestras teorías mejor aceptadas basadas en la evidencia que tenemos disponible.

Modelo de cerradura y llave

los modelo de cerradura y llave es la más simple de las dos teorías de la acción enzimática. Este modelo sugiere que el sustrato encaja en el sitio activo de la enzima de la misma manera en que encaja una llave en una cerradura. La forma del sustrato y el sitio activo son perfectamente complementario el uno al otro. La catálisis ocurre en las siguientes etapas:

los sustrato se une a la enzima sitio activo, formando un complejo enzima-sustrato (Complejo ES).

La enzima convierte el sustrato en producto, formando un complejo enzima-producto (Complejo EP).

El producto es liberado del sitio activo de la enzima.

El modelo de ajuste inducido

El modelo de ajuste inducido sugiere que las formas del sitio activo de la enzima y su sustrato son no exactamente complementario, pero cuando el sustrato entra en el sitio activo, un cambio conformacional (cambio de forma) ocurre lo cual induce catálisis. El modelo de ajuste inducido se puede dividir en las siguientes etapas:

los sustrato entra en la enzima sitio activo, formando un ES complejo.

La enzima sufre un cambio conformacional que provoca la conversión del sustrato en producto, formando un Complejo EP.

El producto es liberado del sitio activo de las enzimas.

Comparando los dos modelos de acción enzimática

La ventaja del modelo de candado y llave es que explica por qué la mayoría de las enzimas muestran tal alta especificidad a sus sustratos. Cada enzima catalizará solo un cierto tipo de reacción y solo se unirá a un sustrato específico de entre los millones de moléculas diferentes que flotan alrededor de nuestros cuerpos. Sin embargo, no todas las enzimas catalizan una sola reacción química. Por ejemplo, la lipasa exhibe especificidad más amplia y puede unirse a una variedad de lípidos, que sólo el modelo de ajuste inducido es capaz de explicar. Además, el modelo de ajuste inducido puede explicar mejor cómo ocurre realmente la catálisis. Un cambio conformacional, que poner tensión en los lazos dentro del sustrato puede explicar cómo se romperían los enlaces para que se formaran los productos. Esto hace que el modelo de ajuste inducido el modelo más ampliamente aceptado de los dos.

Factores que afectan la velocidad de reacción

Concentración de enzimas

Como aumenta la concentración de enzimas, los la velocidad de reacción aumenta ya que estarán disponibles más sitios activos para unirse a las moléculas de sustrato. Esto significa que habrá colisiones más frecuentes entre la enzima y el sustrato, por lo que habrá más formación de complejos enzima-sustrato. Sin embargo, se alcanzará un punto en el que el aumento de la concentración de enzima no resulte en un aumento adicional de la velocidad de reacción. En este punto, algo más se ha convertido en un factor limitante, como la disponibilidad de sustrato.

Concentración de sustrato

Como aumenta la concentración de sustrato, los la velocidad de reacción aumenta ya que hay más moléculas de sustrato para llenar los sitios activos de la enzima. Habrá colisiones más frecuentes por lo que más formación de complejos ES. En algún momento un 'punto de saturación se llega donde todos los sitios activos de la enzima están ocupados con moléculas de sustrato, por lo que la adición de más moléculas de sustrato no tendrá ningún efecto sobre la velocidad de reacción. En este punto, la reacción avanza lo más rápido posible, lo que se conoce como Vmax. La única forma en que la reacción puede ir más rápido es aumentando la concentración de enzima.

Temperatura

A temperaturas bajas, la velocidad de reacción será lento porque la enzima y el sustrato tienen bajas cantidades de energía cinética. Esto significa que no habrá muchas colisiones, por lo que se reducirá la formación de complejos ES. Como el la temperatura aumenta, los aumenta el número de colisiones, aumentando la formación de complejos ES y aumentando la velocidad de reacción. Si la temperatura sube mucho, enlaces de hidrógeno comenzará a romperse dentro de la proteína, haciendo que se deshaga y se convierta desnaturalizado. Si las enzimas se desnaturalizan, pierden la forma de sus sitios activos, lo que significa que no pueden unirse a su sustrato. disminuyendo la velocidad de reacción.

Cada enzima tiene su propia pH óptimo en el que funciona mejor. La pepsina, la enzima que digiere las proteínas en el estómago, funciona mejor en ambientes ácidos, mientras que las enzimas responsables de la digestión de los carbohidratos funcionan mejor a un pH más neutro. Las desviaciones del pH óptimo cambian el cargar en la enzima, que afecta enlace iónico dentro de su estructura. Las desviaciones en el pH también se rompen enlaces de hidrógeno. Esto hace que cambie de forma y se vuelva desnaturalizado, disminuyendo la velocidad de reacción a medida que el pH se desvía de las condiciones óptimas de la enzima.


La digestión química no podría tener lugar sin la ayuda de enzimas digestivas. Un enzima es una proteína que acelera las reacciones químicas en el cuerpo. Las enzimas digestivas aceleran las reacciones químicas que descomponen las moléculas grandes de alimentos en moléculas pequeñas.

¿Alguna vez usó una llave para apretar un perno? Podría apretar un perno con los dedos, pero sería difícil y lento. Si usa una llave inglesa, puede apretar un perno mucho más fácil y rápidamente. Las enzimas son como llaves inglesas. Hacen que sea mucho más fácil y rápido que se produzcan reacciones químicas. Como una llave inglesa, las enzimas también se pueden usar una y otra vez. Pero necesita el tamaño y la forma adecuados de la llave para apretar el perno de manera eficiente, al igual que cada enzima es específica para la reacción a la que ayuda.

Las enzimas digestivas son liberadas o secretadas por los órganos del sistema digestivo. Estas enzimas incluyen proteasas que digieren proteínas y nucleasas que digieren ácidos nucleicos. Ejemplos de enzimas digestivas son:

  • Amilasa, producida en la boca. Ayuda a descomponer las moléculas grandes de almidón en moléculas de azúcar más pequeñas.
  • Pepsina, producida en el estómago. La pepsina ayuda a descomponer las proteínas en aminoácidos.
  • Tripsina, producida en el páncreas. La tripsina también descompone las proteínas.
  • Lipasa pancreática, producida en el páncreas. Se utiliza para descomponer las grasas.
  • Desoxirribonucleasa y ribonucleasa, producidas en el páncreas. Son enzimas que rompen enlaces en ácidos nucleicos como el ADN y el ARN.

Las sales biliares son ácidos biliares que ayudan a descomponer la grasa. Los ácidos biliares se producen en el hígado. Cuando come, la bilis se secreta en el intestino, donde descompone las grasas (Imagen siguiente).

Figura ( PageIndex <1> ): La bilis se produce en el hígado, se almacena en la vesícula biliar y luego se secreta en el intestino. Ayuda a descomponer las grasas.

Hormonas y digestión

Si eres un adolescente típico, te gusta comer. Para que su cuerpo descomponga, absorba y distribuya los nutrientes de sus alimentos por todo su cuerpo, su sistema digestivo y sistema endocrino necesitan trabajar juntos. El sistema endocrino envía hormonas alrededor de su cuerpo para comunicarse entre las células. Esencialmente, las hormonas son moléculas mensajeras químicas.

Las hormonas digestivas son producidas por células que recubren el estómago y el intestino delgado. Estas hormonas pasan a la sangre donde pueden afectar otras partes del sistema digestivo. Algunas de estas hormonas se enumeran a continuación.

  • Gastrina, que indica la secreción de ácido gástrico.
  • Colecistoquinina, que señala la secreción de enzimas pancreáticas.
  • Secretina, que indica la secreción de agua y bicarbonato del páncreas.
  • Grelina, que indica cuándo tiene hambre.
  • Polipéptido inhibidor gástrico, que detiene o disminuye la secreción gástrica. También provoca la liberación de insulina en respuesta a niveles altos de glucosa en sangre.

Viernes de ciencia: conservación de vidrieras

Las vidrieras de la Edad Media suelen tener cientos de años. Desafortunadamente, muchas de estas reliquias necesitan limpieza y mantenimiento. En este video de Science Friday, la conservadora Mary Higgins analiza los métodos utilizados para proteger las vidrieras.


Amilasa 101

La amilasa es producida naturalmente en los seres humanos por las glándulas salivales y el páncreas. También se puede encontrar de forma natural en plantas y animales.

Como la mayoría de las cosas, la producción de amilasa disminuye a medida que envejecemos, lo que aumenta nuestro riesgo de problemas digestivos, desnutrición y mala salud. Por lo tanto, es importante mantener los niveles altos a medida que envejecemos, y esto se puede hacer fácilmente a través de suplementos de enzimas digestivas de origen vegetal, así como comiendo una variedad de alimentos, que incluyen:

y diams Frutas, como plátanos y mangos

& diams Alimentos fermentados, como chucrut y kéfir

& diams Granos integrales, como quinua y arroz

y diams Legumbres, como garbanzos y soja

La amilasa es responsable de descomponer y procesar los carbohidratos en azúcares simples que su cuerpo puede utilizar. A pesar de la mala reputación que obtienen los carbohidratos, son esenciales para la salud y la producción de energía.

Dado que existen carbohidratos refinados que no son beneficiosos para usted, es importante comprender cuáles son necesarios y cuáles debe evitar. Debido a que necesita carbohidratos, también necesita enzimas amilasas.

Los efectos de la amilasa se pueden ver mucho más rápido que los de las enzimas digestivas lipasa (ayuda a digerir las grasas) y la proteasa (ayuda a digerir las proteínas). La razón de esto es que la amilasa proviene de dos lugares del cuerpo: el páncreas y las glándulas salivales.

La descomposición de los carbohidratos comienza en la boca con la saliva, pero cuando llegan al estómago, la amilasa es neutralizada por el ácido del estómago y cesa la descomposición de los carbohidratos. Una vez que los carbohidratos llegan a los intestinos, se reanuda la digestión, ya que la amilasa producida por el páncreas ahora está disponible y crea glucosa.

Cualquier interrupción de esta descomposición de carbohidratos puede resultar en complicaciones de salud. Por ejemplo, los niveles bajos de glucosa en sangre pueden provocar fatiga y debilidad muscular. Tanto el cerebro como el sistema nervioso favorecen la energía suministrada por la glucosa, por lo que sin niveles adecuados en la sangre, la función de estos sistemas también puede verse afectada.

Cuando se trata de elegir qué carbohidratos consumir para obtener energía, es mejor elegir aquellos que proporcionen niveles consistentes. Los carbohidratos refinados (azúcares simples) suministran ráfagas de energía, pero a menudo van seguidas de caídas y fatiga.

Los carbohidratos complejos, como las nueces, las semillas, los cereales integrales y la mayoría de las verduras, ofrecen niveles sostenidos de energía y no picos ni caídas en los niveles de glucosa en sangre. Sin embargo, sin amilasa, los niveles de energía pueden no ser alcanzables en absoluto.


Teoría de la enzima

Esta actividad cubre la hipótesis de la cerradura y la llave y la actividad enzimática. Enzimas como la ARN polimerasa están en el centro de la mayor parte de la actividad bioquímica de las células. Esta lección responde a la pregunta, "¿Cómo funcionan las enzimas?" Los estudiantes completan la investigación, trabajan con una animación en línea, toman notas estructuradas usando una hoja de trabajo y luego prueban sus conocimientos con una variedad de preguntas que incluyen un análisis de datos.

Descripción de la lección

Preguntas orientadoras

¿Cómo ayuda el movimiento aleatorio de partículas a que funcionen las enzimas?

¿Qué es lo más importante de la forma de una enzima para que pueda catalizar reacciones con su sustrato?

¿De qué manera nos ayudan los diagramas simples de estructuras enzimáticas 3D complejas a comprender cómo funcionan las enzimas?

Actividad 1 - ¿Cómo funcionan las enzimas? (Hipótesis de cerradura y llave)

Vea la animación a continuación, que muestra un modelo simple de la función de la enzima.

Resumen de los puntos principales sobre las enzimas.

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos.

Aceleran la velocidad de una reacción química sin que se modifiquen.

La estructura real de las enzimas es compleja, a menudo son proteínas grandes con una forma 3D específica.

La parte más importante de la forma de una enzima es el sitio activo.

El sitio activo debe adaptarse a la forma del sustrato enzimático y rsquos.

El sitio activo es donde las moléculas del sustrato se unen y experimentan una reacción química.

Cada enzima tiene una forma particular de sitio activo. Cada uno de ellos solo puede catalizar una reacción específica.

Esto se conoce como & ldquoenzima-especificidad de sustrato & rdquo.

Actividad 2: preguntas estructuradas sobre enzimas

Complete la hoja de trabajo de Enzimas que le ayudará a hacer un registro de notas importantes sobre las enzimas.

Actividad 3 - Medición de tasas de reacciones e identificación de sustratos de enzimas.

Uno de los métodos más fáciles de medir la velocidad de una reacción catalizada por enzima es medir la cantidad de producto producido por la reacción en un tiempo dado.

También es posible medir el tiempo que tarda en desaparecer el sustrato.

De hecho, el mejor método para medir la velocidad de reacción suele depender de la forma más sencilla de medir un sustrato o un producto.

La tasa de actividad de la catalasa se mide fácilmente, sin un indicador, pero usando una medida del volumen de oxígeno gaseoso producido.

La tasa de amilasa se mide a menudo utilizando la desaparición de su sustrato. El indicador de yodo puede identificar el momento en que se ha hidrolizado todo el almidón.

Los biólogos suelen utilizar experimentos para estudiar la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Esta simulación de enzimas de Jon Darkow en Ohio proporciona una excelente introducción a los factores que afectan las velocidades de reacción de las enzimas.

Haga clic en el enlace y siga los pasos a continuación.

Siga las instrucciones de este recuadro para realizar una actividad sencilla utilizando esta simulación.

Responda las preguntas a medida que avanza en cada paso.

Preguntas de simulación de enzimas

  1. Agregue solo cada uno de los deslizadores de sustrato rojo "Inicial" uno a la vez e identifique cuáles son los sustratos de amilasa y tripsina.
  • La amilasa cataliza una reacción con el sustrato.
  • La tripsina cataliza la reacción con el sustrato.

¿Cuál es la temperatura óptima de la amilasa? .

¿Cuál es la temperatura óptima de la tripsina? .

¿Cuál es la temperatura óptima de la ADN polimerasa taq? .

Lo que es inusual acerca de la temperatura óptima de la polimerasa Taq
(La polimerasa Taq es una enzima que se encuentra en la bacteria, T.aquaticus, viviendo en aguas termales?

Cambie el pH usando el control deslizante.
Utilice esto para hacer ejercicio:

El pH óptimo de la pepsina es.

El pH óptimo de la amilasa es.

El pH óptimo de la tripsina es.

El pH óptimo de la polimerasa Taq es.

Utilice la hipótesis de la cerradura y la llave para explicar con más detalle por qué la concentración del sustrato, la temperatura y el pH afectan la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Actividades de ampliación: vídeo y breve cuestionario en línea sobre enzimas

Vea este breve vídeo de introducción al trabajo universitario sobre investigación de enzimas de la Universidad de Birmingham en el Reino Unido.
Más información está disponible aquí.

Ponte a prueba usando el cuestionario de opción múltiple sobre enzimas

Profesores & # 39 notas

Muchos estudiantes tendrán experiencia en experimentos con enzimas, pero pocos parecen tener una memoria clara de cómo acelerar una reacción controlada por enzimas y qué es realmente la desnaturalización. Estos conceptos se tratan claramente en esta lección.

La actividad 1 es una revisión del modelo de cerradura y llave. Es importante tener en cuenta que esta lección está diseñada para estudiantes del NM. El contenido ha sido cuidadosamente seleccionado para cubrir la guía IB SL pero no los detalles adicionales del NS. Esto es para que los estudiantes de SL no tengan que aprender detalles que no aparecerán en el examen de SL.

Los estudiantes de NS podrían ahorrar tiempo yendo directamente a los detalles de NS del ajuste inducido y los detalles adicionales de la estructura 3D de las enzimas. Esto se muestra en la animación de la actividad 1, pero no se menciona.

La actividad 2 se trata realmente de no hacer nada sobre un tema que la mayoría de los estudiantes ha estudiado antes.
Aquí hay respuestas modelo a la hoja de trabajo de la enzima:

La actividad 3 incluye una simulación que podría llevar a los estudiantes a trabajar mucho más en las tasas de reacciones. En este caso, las preguntas se centran en las interacciones entre las enzimas y sus sustratos, o en la forma en que las variables ambientales afectan la velocidad de reacción.


Ver el vídeo: Digestive enzymes. Physiology. Biology. FuseSchool (Diciembre 2021).