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¿Cómo se forman las proteínas?


En algún lugar, leí que necesitamos consumir proteínas para producir aminoácidos para producir nuevas proteínas. ¿Qué sugiere? ¿Cómo fabricamos proteínas a partir de proteínas?


Básicamente, sí, "las proteínas que consumimos forman nuevas proteínas que son diferentes".

Los procesos son cada uno de ellos temas en sí mismos. En resumen, las proteínas consumidas son digeridas por peptidasas (enzimas) en el estómago, descomponiéndolas en sus aminoácidos constituyentes. Estos se absorben en el intestino y se transportan en la sangre a todas las células. Estos toman aminoácidos y los unen a moléculas de ARNt que se utilizan en la traducción para formar nuevas proteínas corporales.


Usted ingiere proteínas de la dieta diaria que su cuerpo hidroliza para obtener todos los componentes básicos de otras proteínas (aminoácidos).

Además, de la dieta se pueden obtener aminoácidos esenciales que no se pueden sintetizar. de novo por el organismo que es más económico que la síntesis de aminoácidos. Se pueden construir otros aminoácidos mediante procesos metabólicos.


Estructura proteica

La función de una proteína depende en gran medida de su estructura tridimensional. La secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica determina la estructura 3D final de la proteína.

Hay cuatro niveles de estructura proteica: la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria. Además, hay dos clases principales de estructuras de proteínas 3D: proteínas globulares y fibrosas.

Las proteínas complejas en 3D se producen mediante el plegamiento de las estructuras proteicas primarias y secundarias simples.


Cómo las proteínas encuentran su lugar en la célula

Estructura de la máquina de inserción GET (Get1 en azul, Get2 en naranja y Get3 en azul claro). En el fondo se muestra una imagen representativa de crio-EM del complejo. Crédito: McDowell y Sinning (2020)

Más de una cuarta parte de todas las proteínas de una célula se encuentran en la membrana, donde realizan funciones vitales. Para cumplir con estas funciones, las proteínas de membrana deben transportarse de manera confiable desde su sitio de producción en la célula hasta su destino e insertarse correctamente en la membrana diana. Investigadores del Centro de Bioquímica de la Universidad de Heidelberg (BZH) han logrado determinar la estructura tridimensional de una máquina molecular responsable de la ubicación correcta de una importante familia de proteínas de membrana: las llamadas proteínas de membrana "ancladas en la cola" o proteínas TA. para abreviar.

Un ser humano adulto consta de aproximadamente 100 mil millones de células. Cada uno contiene innumerables proteínas, los arquitectos y actores de la vida que realizan una amplia gama de funciones. Una parte importante de las proteínas de una célula son proteínas de membrana, es decir, componentes de las membranas finas (del latín membrana) que envuelven a cada célula, así como a sus pequeños órganos, los orgánulos. Las proteínas de membrana pueden formar canales o poros y realizar tareas fundamentales como el transporte de sustancias y la transmisión de señales. Por tanto, la correcta inserción de una proteína de membrana es fundamental para que ésta cumpla su función biológica y, a su vez, para el correcto funcionamiento de la célula. Pero, ¿qué asegura que la proteína termine en la membrana correcta y se integre en el lugar correcto?

Las secuencias de señales específicas, pequeñas secciones de proteínas que actúan como "códigos postales", son vitales para la entrega a la ubicación correcta y la inserción adecuada en la membrana. Son detectados por máquinas clasificadoras moleculares que llevan la proteína a su destino. En algunas proteínas, la secuencia señal se encuentra al final de la molécula, lo que los científicos conocen como proteínas de membrana TA o ancladas en la cola. Esta familia de proteínas de membrana vital está involucrada en muchos procesos celulares, incluida la fusión de membranas y la apoptosis o muerte celular programada.

Los investigadores de BZH dirigidos por el Prof.Dr. Irmgard Sinning determinaron recientemente la estructura tridimensional de la máquina molecular que inserta las proteínas TA en la membrana del retículo endoplásmico (ER), una importante red de distribución dentro de la célula que está conectada a todas las demás orgánulos. Para sus análisis estructurales, los científicos de BZH utilizaron microscopía crioelectrónica (cryo-EM), un método reconocido por el Premio Nobel de Química en 2017. "Este tipo de información estructural de alta resolución es fundamental para comprender los pasos finales de la proteína proceso de inserción en la membrana ER ", explica el profesor Sinning, que dirige un grupo de investigación en la BZH.

La máquina de inserción GET es responsable de la correcta inserción de las proteínas TA en la membrana del RE. GET significa "entrada guiada de proteínas de membrana ancladas en la cola". Esta máquina de inserción, que apenas ha cambiado en el transcurso de la evolución de la levadura al hombre, consta de tres bloques de construcción de proteínas. Dos se encuentran en la membrana del RE donde forman una especie de cavidad (Get1 y Get2). El tercero (Get3) se encuentra fuera de la membrana, actuando como liberador de proteína TA. Los tres componentes de la máquina de inserción GET son esenciales para la correcta inserción de la proteína TA en la membrana diana. Get2 toma la proteína del liberador y esencialmente la "empuja" hacia la cavidad en el interior de la membrana. Los investigadores de Heidelberg descubrieron este detalle inesperado sobre la interacción entre Get2 y Get3 durante su análisis de la estructura de la proteína. También demostraron que dos copias de la máquina de inserción siempre trabajan en estrecha colaboración para hacer que el proceso de integración sea más eficiente. "La máquina de inserción GET proporciona a las proteínas TA una ruta energéticamente favorable hacia la membrana", afirma el Prof. Sinning.

"Las proteínas de membrana pequeñas como las que se encuentran en la máquina de inserción GET son un desafío para la biología estructural, por lo que nuestra investigación requirió ideas innovadoras", agrega la bióloga estructural Dra. Melanie McDowell. Solo en los últimos años las mejoras técnicas en crio-EM han permitido identificar con mayor detalle estructuras de complejos de proteínas cada vez más pequeños. Por lo tanto, la Universidad de Heidelberg estableció una red crio-EM (HDcryoNet), lo que hace posible el análisis estructural de pequeños complejos de proteínas de membrana como la máquina de inserción GET. El Prof. Sinning y el Dr. McDowell creen que sus nuevos datos proporcionan una pieza crucial del rompecabezas que falta para completar la imagen del transporte de proteínas en la célula y la inserción de proteínas en las membranas.


¿Cómo se forman las proteínas? - biología

Como se discutió anteriormente, la forma de una proteína es fundamental para su función. Para comprender cómo la proteína adquiere su forma o conformación final, debemos comprender los cuatro niveles de estructura de la proteína: primario, secundario, terciario y cuaternario (Figura 2).

La secuencia única y el número de aminoácidos en una cadena polipeptídica es su estructura primaria. La secuencia única de cada proteína está determinada en última instancia por el gen que codifica la proteína. Cualquier cambio en la secuencia del gen puede llevar a que se agregue un aminoácido diferente a la cadena polipeptídica, provocando un cambio en la estructura y función de la proteína. En la anemia de células falciformes, la cadena β de hemoglobina tiene una sustitución de un solo aminoácido, lo que provoca un cambio tanto en la estructura como en la función de la proteína. Lo más notable de considerar es que una molécula de hemoglobina está formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta, cada una de las cuales consta de unos 150 aminoácidos. La molécula, por tanto, tiene unos 600 aminoácidos. La diferencia estructural entre una molécula de hemoglobina normal y una molécula de células falciformes, que reduce drásticamente la esperanza de vida, es un solo aminoácido de los 600.

Figura 1. En este frotis de sangre, visualizado con un aumento de 535x mediante microscopía de campo brillante, las células falciformes tienen forma de media luna, mientras que las células normales tienen forma de disco. (crédito: modificación del trabajo de Ed Uthman, datos de barra de escala de Matt Russell)

Debido a este cambio de un aminoácido en la cadena, los glóbulos rojos normalmente bicóncavos, o en forma de disco, adoptan una forma de media luna o "hoz", que obstruye las arterias. Esto puede provocar una gran cantidad de problemas de salud graves, como dificultad para respirar, mareos, dolores de cabeza y dolor abdominal para quienes padecen esta enfermedad.

Los patrones de plegamiento resultantes de interacciones entre las porciones de aminoácidos que no pertenecen al grupo R dan lugar a la estructura secundaria de la proteína. Las más comunes son las estructuras de láminas plegadas en hélice alfa (α) y beta (β). Ambas estructuras se mantienen en forma mediante enlaces de hidrógeno. En la hélice alfa, los enlaces se forman entre cada cuarto aminoácido y provocan una torsión en la cadena de aminoácidos.

En la hoja con pliegues β, los "pliegues" están formados por enlaces de hidrógeno entre átomos en la columna vertebral de la cadena polipeptídica. Los grupos R están unidos a los carbones y se extienden por encima y por debajo de los pliegues del pliegue. Los segmentos plegados se alinean paralelos entre sí y se forman enlaces de hidrógeno entre los mismos pares de átomos en cada uno de los aminoácidos alineados. Las estructuras de láminas plegadas en hélice α y β se encuentran en muchas proteínas globulares y fibrosas.

La estructura tridimensional única de un polipéptido se conoce como su estructura terciaria. Esta estructura es causada por interacciones químicas entre varios aminoácidos y regiones del polipéptido. Principalmente, las interacciones entre los grupos R crean la compleja estructura terciaria tridimensional de una proteína. Puede haber enlaces iónicos formados entre grupos R en diferentes aminoácidos, o enlaces de hidrógeno más allá de los involucrados en la estructura secundaria. Cuando tiene lugar el plegamiento de la proteína, los grupos R hidrófobos de los aminoácidos apolares se encuentran en el interior de la proteína, mientras que los grupos R hidrófilos se encuentran en el exterior. Los primeros tipos de interacciones también se conocen como interacciones hidrofóbicas.

En la naturaleza, algunas proteínas se forman a partir de varios polipéptidos, también conocidos como subunidades, y la interacción de estas subunidades forma la Estructura cuaternaria. Las interacciones débiles entre las subunidades ayudan a estabilizar la estructura general. Por ejemplo, la hemoglobina es una combinación de cuatro subunidades polipeptídicas.

Cada proteína tiene su propia secuencia y forma únicas que se mantienen unidas por interacciones químicas. Si la proteína está sujeta a cambios de temperatura, pH o exposición a sustancias químicas, la estructura de la proteína puede cambiar y perder su forma en lo que se conoce como desnaturalización como se discutió anteriormente. La desnaturalización es a menudo reversible porque la estructura primaria se conserva si se elimina el agente desnaturalizante, lo que permite que la proteína reanude su función. A veces, la desnaturalización es irreversible y conduce a una pérdida de función. Un ejemplo de desnaturalización de proteínas se puede ver cuando se fríe o se hierve un huevo. La proteína de albúmina en la clara de huevo líquida se desnaturaliza cuando se coloca en una sartén caliente, cambiando de una sustancia transparente a una sustancia blanca opaca. No todas las proteínas se desnaturalizan a altas temperaturas, por ejemplo, las bacterias que sobreviven en aguas termales tienen proteínas que están adaptadas para funcionar a esas temperaturas.

Los cuatro niveles de estructura proteica (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) se ilustran en la Figura 2.

Figura 2. En estas ilustraciones se pueden observar los cuatro niveles de estructura proteica. (crédito: modificación del trabajo del Instituto Nacional de Investigación del Genoma Humano)


Proteínas: estructura y clasificación (con diagrama)

Las proteínas son compuestos orgánicos nitrogenados en los que un gran número de aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar largas cadenas polipeptídicas. El enlace peptídico (—CONH—) se forma cuando el grupo amino (—NH2) de un aminoácido se confunde con el grupo carboxílico (—COOH) de otro aminoácido eliminando una molécula de agua.

Ese extremo de la cadena polipeptídica donde el grupo -COOH del aminoácido no está involucrado en el enlace peptídico se denomina extremo C-terminal. El otro extremo de la cadena polipeptídica con aminoácido que tiene —NH libre2 El grupo se denomina extremo N-terminal.

Aunque puede haber cientos de aminoácidos en una sola cadena polipeptídica, fundamentalmente solo hay alrededor de 20 tipos diferentes de aminoácidos que constituyen proteínas en las plantas (puede haber repetición de aminoácidos de forma continua o a intervalos en la cadena polipeptídica).

Debido a su gran tamaño, las proteínas a menudo se denominan moléculas gigantes o macromoléculas de las células. Su peso molecular puede variar desde unos pocos miles hasta más de un millón (10 mil rupias).

Estructura de las Proteínas:

La estructura de las proteínas se puede estudiar bajo los siguientes encabezados:

(1) Estructura primaria de las proteínas:

La secuencia específica o la disposición de los aminoácidos en la cadena polipeptídica constituye la estructura primaria de las proteínas (fig. 9.25).

(2) Estructura secundaria de las proteínas (o estructura de una hélice):

La cadena polipeptídica de la molécula de proteína se mantiene en forma enrollada o helicoidal mediante enlaces de hidrógeno que se establecen entre los enlaces peptídicos. La forma enrollada o helicoidal de la cadena polipeptídica constituye la hélice α o estructura secundaria de la proteína (fig. 9.26).

Aunque los enlaces de hidrógeno son muy débiles, pero cuando están presentes en gran número a lo largo de la columna vertebral de la cadena polipeptídica, se refuerzan entre sí para estabilizar la estructura helicoidal.

En una proteína helicoidal típica,

I. Cada grupo NH (de enlace peptídico) está conectado a un grupo C = O (de otro enlace peptídico) mediante un enlace H a una distancia equivalente a 3 residuos de aminoácidos.

ii. Una hélice α o una vuelta completa de una espiral contiene aproximadamente 3,67 residuos de aminoácidos.

iii. El paso de la hélice es de 5,4 Å (la distancia vertical a lo largo del eje desde cualquier punto de la hélice hasta un punto correspondiente directamente encima de ella se denomina paso de la hélice).

iv. Por lo tanto, cada aminoácido está aproximadamente a 1,5 Å (5,4 / 3,6) de distancia del siguiente residuo de aminoácido.

Además de la estructura de una hélice, también se producen otros tipos de estructuras secundarias de proteínas. Entre estas, las conformaciones β (láminas plisadas en P) son las más comunes que se encuentran en las proteínas fibrosas llamadas queratinas β. En las láminas con pliegues β, varias cadenas polipeptídicas (que no forman hélices) se entrecruzan con enlaces H en los que la orientación del aminoácido al carboxilo terminal puede estar en la misma dirección (paralela) o inversa (antiparalela).

A Linus Pauling y Robert Corey se les atribuye el trabajo pionero en el enlace peptídico y la organización de proteínas. Incluso predijeron la existencia de estructuras secundarias de proteínas muchos años antes de que se aclarara la primera estructura completa de proteínas.

(3) Estructura terciaria de las proteínas:

La cadena polipeptídica enrollada (hélice α) se pliega adicionalmente de diversas formas. Este plegamiento, que es muy específico para una proteína particular, constituye su estructura terciaria y está desviado por su estructura primaria (Fig. 9.27).

(La estructura terciaria de las proteínas es esencial para las proteínas biológicamente activas, es decir, las enzimas. Se vuelven inútiles (o se desintegran) si se pierde su estructura terciaria).

La estructura terciaria de la proteína se estabiliza mediante las siguientes fuerzas, que también se muestran en la figura 9.28.

I. Enlaces H (distintos de los establecidos entre los enlaces peptídicos).

iii. Enlaces iónicos o enlaces salinos.

iv. Efectos estéricos, es decir, la interacción de cadenas laterales no polares provocada por la repulsión mutua del disolvente.

(Todas las moléculas ejercen una fuerza de atracción semanal unas sobre otras debido a la interacción mutua de sus electrones y núcleos. Hay una atracción electrostática entre los electrones de una molécula y los núcleos de la otra mientras que, por otro lado, hay una repulsión electrostática de núcleos y electrones de la molécula por los núcleos y electrones de la otra molécula, respectivamente. La fuerza de atracción semanal resultante entre las dos moléculas se conoce como atracción de Van der Waals o fuerza de Van der Waals. La energía de tales fuerzas es de aproximadamente 1 k .cal / mol).

(4) Estructura cuaternaria de las proteínas:

A veces, más de una cadena polipeptídica se asocia para formar una supermolécula de proteína relativamente más estable. Esto constituye la estructura cuaternaria de la proteína.

Por ejemplo, en la hemoglobina sanguínea hay cuatro cadenas o subunidades polipeptídicas que constituyen la proteína.

La estructura cuaternaria se mantiene mediante diversas fuerzas, como enlaces disulfuro, enlaces H, etc., entre las diferentes cadenas polipeptídicas de la proteína.

Clasificación de proteínas:

Sobre la base de la naturaleza de los productos de la hidrólisis por ácidos o enzimas proteolíticas, las proteínas se agrupan en dos categorías: -

(A) Proteínas simples:

Estas proteínas en la hidrólisis producen solo aminoácidos. Sobre la base de las propiedades de solubilidad, las proteínas simples se clasifican de la siguiente manera:

Solubles en agua y soluciones salinas.

Escasamente soluble en agua pero soluble en soluciones salinas.

Soluble en alcohol al 70-80% pero insoluble en agua y alcohol absoluto.

Insoluble en todos los disolventes anteriores pero soluble en ácido o álcali.

5. Escleroproteínas:

Insoluble en disolventes acuosos (solo se encuentra en animales).

(B) Proteínas conjugadas:

Estas proteínas en la hidrólisis producen aminoácidos más una parte no aminoácida llamada grupo protésico.

Dependiendo de la naturaleza del grupo protésico asociado con ellos, las pro y tímidas conjugadas se clasifican de la siguiente manera: -

1. Nucleoproteínas (o histonas):

Estos están asociados con los ácidos nucleicos.

2. Glicoproteínas:

Estos están asociados con algunos carbohidratos.

3. Cromoproteínas:

Estas proteínas están asociadas con algunas materias colorantes, por ejemplo, clorofilas, carotenoides, ficobilinas, etc.

Estos están asociados con algunos lípidos o sustancias grasas. (Se encuentran principalmente en cy- to membranas).


Los temas de la genética y el ADN aparecen constantemente en las noticias sobre temas relacionados con la producción de alimentos, la salud, los casos legales y la ética. Escuchamos sobre el ADN en películas como Parque jurásico y X Men, aprendemos fragmentos al respecto de programas de televisión como Diestro y CSI, pero ¿qué es exactamente el ADN y cómo funciona?

Esta breve animación se ha hecho para aquellos que desean una introducción simple, o incluso un repaso, sobre cómo el ADN crea una criatura viviente. En este video, aprenderá un poco sobre el código genético, la transcripción y traducción del ADN y la importancia de las proteínas en la química de la vida.

Para profesores

El contenido de este video cumple con los criterios de las siguientes ideas básicas disciplinarias definidas por los estándares de ciencias de la próxima generación. Utilice nuestros videos para complementar el plan de estudios del aula.

Escuela secundaria, Ciencias de la vida 1

De moléculas a organismos: estructuras y procesos.

Escuela secundaria, Ciencias de la vida 3

Herencia: herencia y variación de rasgos.

Preparatoria, Ciencias Físicas 4

Ondas y sus aplicaciones en tecnologías para la transferencia de información.

Biología de Georgia 1

Relaciones entre estructuras y funciones en células vivas.

Biología de Georgia 2

Cómo se expresa la información genética en las células.

Biología de Georgia 3

Cómo se transmiten los rasgos biológicos a las generaciones sucesivas.

Biología de Georgia 6

Colaboradores

Nuestros videos se benefician de la orientación y los consejos proporcionados por expertos en ciencia y educación. Esta animación es el resultado de la colaboración entre los siguientes científicos, educadores y nuestro equipo de creativos.

Asesores

Transcripción

Declarado claramente presenta: ¿Qué es el ADN y cómo funciona?

El ADN (o "ácido desoxirribonucleico") es una molécula. Es un montón de átomos pegados.

En el caso del ADN, estos átomos se combinan para formar la forma de un último tipo en espiral como este aquí. Si alguna vez estudió biología o vio la película Jurassic Park, probablemente haya escuchado que el ADN actúa como un modelo o una receta para un ser vivo. ¿Pero cómo? ¿Cómo puede una simple molécula actuar como modelo para algo tan complejo y maravilloso como un
Para ayudar a responder esa pregunta, primero echemos un vistazo a los aminoácidos.

Los aminoácidos son pequeñas sustancias químicas dentro de nuestro cuerpo que son tan importantes que a menudo se les conoce como los componentes básicos de la vida.

Hay alrededor de 20 tipos diferentes de aminoácidos, cada uno con su propia forma única.

Lo bueno de ellos es que se pueden unir entre sí como un Legos para producir una variedad infinita de partículas más grandes conocidas como proteínas.

Los aminoácidos forman proteínas, las proteínas (junto con otras sustancias químicas) se combinan para formar células vivas, las células forman tejido, los tejidos forman órganos y los órganos, cuando están todos juntos y funcionando, forman criaturas vivientes como tú y yo.

Estas proteínas que componen nuestro cuerpo (y tengamos en cuenta que hay millones de tipos diferentes de proteínas) tienen que formarse en la forma perfecta para que funcionen. Si tienen la forma incorrecta, generalmente no funcionan. Ahí es donde entra el ADN.

El ADN hace muchas cosas interesantes (algunas de las cuales no comprendemos completamente), pero una de sus funciones principales y más claramente comprendidas es decirle a los aminoácidos cómo alinearse y formarse en formas específicas de proteínas.

En teoría, si las proteínas correctas se construyen en el momento correcto y en el lugar correcto, todo lo demás, desde las células hasta los órganos y criaturas enteras, saldrá bien.

Este es un modelo simplificado de ADN.

Nos muestra que los pasos de este último se componen de 4 tipos diferentes de productos químicos que se muestran aquí con diferentes colores y letras.

Si miras solo un lado de la molécula, en realidad puedes leer su código químico (o secuencia genética) de arriba a abajo como un libro.

Una sola hebra de ADN es extremadamente larga, millones de letras. Durante la mayor parte de su vida, está enrollado como un fideo y vive dentro del núcleo o la pieza central de una célula. Sin embargo, los aminoácidos viven fuera del núcleo en lo que se llama citoplasma.

Para ayudar al ADN a interactuar con el citoplasma y crear esas proteínas, sustancias químicas especiales dentro del núcleo hacen copias parciales del código del ADN.

Estas nuevas copias llamadas ARN se parecen al ADN pero, por supuesto, son más cortas y les falta uno de sus lados.

Su pequeña forma y tamaño les permite pasar a través de pequeños poros en el núcleo hacia el citoplasma y hacia la boca de otra partícula llamada ribosoma.

Los ribosomas son máquinas de construcción de proteínas. Leen el ARN 3 letras a la vez, succionan los aminoácidos de su entorno y los unen en una cadena de acuerdo con el código del ARN. A medida que la cadena crece, se dobla, se pliega y se adhiere a sí misma para formar una proteína de forma perfecta.

Cada 3 letras del código de ARN, le dice al ribosoma cuál de los 20 tipos diferentes de aminoácidos debe agregarse a continuación. Por ejemplo, CAA le dice al ribosoma que tome una glutamina, AGU le dice que tome una serina y así sucesivamente.

Una vez que se construye una proteína, puede hacer una serie de cosas diferentes, una de las cuales podría ser ayudar a formar una nueva célula.

Entonces, para responder a la pregunta original: ¿Qué es el ADN? El ADN es un modelo molecular de un ser vivo.
¿Como funciona? El ADN crea ARN, el ARN crea proteínas, las proteínas pasan a formar vida.

Todo este proceso, tan complicado, tan sofisticado, tan mágico como pueda parecer, está completamente basado en la química. Se puede estudiar, se puede entender.


Describe la estructura de las proteínas.

Las proteínas son polímeros de aminoácidos, formados por largas cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Estos enlaces se forman mediante reacciones de condensación que permiten que dos moléculas de un solo aminoácido se unan para formar una molécula de dipéptido y agua. Hay cuatro niveles de estructura proteica. La estructura primaria es el orden de los aminoácidos en el péptido. La estructura secundaria es el plegamiento de la cadena polipeptídica debido al enlace de hidrógeno en una estructura de hélice alfa, que se asemeja a un resorte en espiral o una hoja plegada beta. La estructura terciaria es el plegamiento tridimensional debido a enlaces iónicos y disulfuro entre moléculas de azufre en partes distantes de la cadena. Estos enlaces también pueden ser enlaces de hidrógeno que se producen entre partes distantes de la cadena. La mayoría de las proteínas, como las enzimas, solo presentan estructura primaria, secundaria y terciaria. Algunas proteínas, como la hemoglobina, tienen una estructura cuaternaria, que es cuando la proteína tiene dos o más cadenas polipeptídicas unidas.


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Proteínas: Aminoácidos, Polipéptidos, Estructuras. (2017). En ScienceAid. Obtenido el 22 de junio de 2021 de https://scienceaid.net/biology/biochemistry/proteins.html

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Chicago / Turabian ScienceAid.net. "Proteínas: Aminoácidos, Polipéptidos, Estructuras". Consultado el 22 de junio de 2021. https://scienceaid.net/biology/biochemistry/proteins.html.

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¿Cómo ayudan las proteínas a determinar los rasgos?

El ADN dentro del núcleo tiene una estructura compleja que varía de persona a persona, o tal vez incluso las células presentes dentro de una persona.

El ADN contiene una cadena de fosfato unida a un azúcar pentosa que a su vez está unida a los pares de bases de nitrógeno, la parte más importante que decide los rasgos. Hay cinco pares de bases de nitrógeno, pero solo cuatro ocurren en el ADN
Adenina
Citosina
Guanina
Timina (solo en el ADN)
Uracilo (solo en ARN, reemplaza a la timina)

La adenina es complementaria de timina / uracilo. La citosina es complementaria a la guanina.

Cuando el ADN se replica y las cadenas de ARNm transcriben la disposición del ADN, p. Ej.

A T C T G G G A T C A T A - ADN
U A G A C C C U A G U A U- ARNm

Una vez que esto se copia y se lleva a los ribosomas para su traducción, el código del triplete entra en juego. Se codifican tres pares de bases consecutivos para uno de los 20 aminoácidos. Por lo tanto, da lugar a diferentes rasgos debido a la disposición de los aminoácidos en las cadenas de proteínas.


Cómo se descomponen las proteínas en aminoácidos

La ingesta de proteínas en la dieta es fundamental para el mantenimiento del cuerpo. La proteína que la gente come (como la carne y los productos lácteos) se digiere y se descompone en componentes mucho más pequeños y simples, que luego se vuelven a ensamblar en una de muchas cosas diferentes. Sin una ingesta suficiente de proteínas en la dieta, el cuerpo no puede fabricar los niveles necesarios de hormonas peptídicas o proteínas estructurales para mantener las funciones corporales.

La descomposición de las proteínas (digestión) en aminoácidos comienza con la masticación (masticar la comida). Una vez que la comida se muele, pasa a través del esófago y llega al estómago. Allí, el moco, el ácido clorhídrico y el pepsinógeno se mezclan y comienzan a descomponer químicamente las proteínas complejas. El ácido clorhídrico y el pepsinógeno se combinan para formar una enzima proteolítica (descompone las proteínas) llamada pepsina. El ácido clorhídrico desnaturaliza las cadenas de proteínas y aminoácidos para que la pepsina pueda romper los enlaces polipeptídicos. El batido mecánico del estómago facilita la descomposición de las proteínas complejas. Esta mezcla pasa al intestino delgado en forma de peptona y proteosa.

En el intestino delgado, las proteasas intestinales (enzimas proteolíticas) y la tripsina (una enzima proteolítica que proviene del páncreas) actúan además para descomponer los aminoácidos complejos en versiones más simples. Una vez que se descomponen completamente en aminoácidos individuales, se transportan al torrente sanguíneo a través de los capilares de la pared intestinal.

Los aminoácidos dentro del cuerpo se dividen en una de dos categorías: aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales. Un aminoácido esencial es aquel que el cuerpo necesita para satisfacer las necesidades fisiológicas. No puede ser producido por el cuerpo y debe derivarse de la ingesta dietética. Los aminoácidos esenciales son isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Los aminoácidos no esenciales son todos producidos por el cuerpo. No es que no sean importantes, sino que se denominan así porque el cuerpo los produce en cantidades suficientes siempre que exista una ingesta dietética adecuada de proteínas.

El consumo de proteínas puede afectar la salud de una persona de varias maneras. Muy poca proteína puede causar desnutrición proteico-energética, que es la forma más común y extendida de desnutrición en el mundo. Demasiada proteína en la dieta también viene con sus peligros. La ingesta excesiva de proteínas puede provocar una tensión severa en los riñones y el hígado. Las proteínas animales tienden a ser más altas en grasas saturadas, lo que puede provocar problemas cardiovasculares. Las dietas ricas en proteínas animales (pero no vegetales) provocan un aumento de la excreción de calcio, lo que puede provocar osteoporosis. Las personas que consumen altos niveles de proteína en la dieta pueden estar impidiendo una ingesta dietética adecuada de otros nutrientes esenciales.